生物化学考研名词解释集锦

点赞(0) 反对(0) 本站小编 免费考研网 2018-02-10 16:52:03 阅读(0)

生物化学名词解释集锦

第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essentialamino acid)3.等电点(isoelectricpoint,pI) 4.稀有氨基酸(rareamino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonproteinamino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(proteinprimary structure) 8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(proteinsecondary structure) 10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(proteintertiary structure) 12.氢键(hydrogenbond) 13.蛋白质的四级结构(proteinquaternary structure) 14.离子键(ionicbond) 15.超二级结构(super-secondarystructure) 16.疏水键(hydrophobicbond) 17.范德华力(van der Waals force) 18.盐析(saltingout) 19.盐溶(saltingin) 20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gelelectrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiesterbonds)3.不对称比率(dissymmetryratio)4.碱基互补规律(complementarybase pairing) 5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyperchromic effect)10.减色效应(hypochromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpinstructure)13.DNA 的熔解温度(meltingtemperature Tm)14.分子杂交(molecularhybridization)15.环化核苷酸(cyclicnucleotide) 第三章酶与辅酶1.米氏常数(Km值)2.底物专一性(substratespecificity)3.辅基(prostheticgroup)4.单体酶(monomericenzyme)5.寡聚酶(oligomericenzyme)6.多酶体系(multienzymesystem)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitorinhibiton)9.变构酶(allostericenzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(inducedenzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymaticcompare energy)14.活性中心(activecenter)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biologicaloxidation)2.呼吸链(respiratorychain)3.氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substratelevel phosphorylation)6.能荷(energycharg 第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactatecycle) 4.发酵(fermentation)5.变构调节(allostericregulation) 6.糖酵解途径(glycolyticpathway) 7.糖的有氧氧化(aerobicoxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentosephosphate pathway)

10.D-酶(D-enzyme)

11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)

第六章脂类代谢

1.必需脂肪酸(essentialfatty acid)

2.脂肪酸的α-氧化(α-oxidation)

3.脂肪酸的β-氧化(β-oxidation)

4.脂肪酸的ω-氧化(ω-oxidation)

5.乙醛酸循环(glyoxylatecycle)

6.柠檬酸穿梭(citriateshuttle)

7.乙酰CoA羧化酶系(acetyl-CoA

carnoxylase)

8.脂肪酸合成酶系统(fattyacid

synthase system)

第八章含氮化合物代谢

1.蛋白酶(Proteinase)

2.肽酶(Peptidase)

3.氮平衡(Nitrogenbalance)

4.生物固氮(Biologicalnitrogen

fixation)

5.硝酸还原作用(Nitratereduction)

6.氨的同化(Incorporationof ammonium

ions into organic molecules)

7.转氨作用(Transamination)

8.尿素循环(Ureacycle)

9.生糖氨基酸(Glucogenicamino acid)

10.生酮氨基酸(Ketogenicamino acid)

11.核酸酶(Nuclease)

12.限制性核酸内切酶(Restriction

endonuclease)

13.氨基蝶呤(Aminopterin)

14.一碳单位(Onecarbon unit)

第九章核酸的生物合成

1.半保留复制(semiconservative

replication)

2.不对称转录(asymmetrictrancription)

3.逆转录(reversetranscription)

4.冈崎片段(Okazakifragment)

5.复制叉(replicationfork)

6.领头链(leadingstrand)

7.随后链(laggingstrand)

8.有意义链(sensestrand)

9.光复活(photoreactivation)

10.重组修复(recombinationrepair)

11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonicvector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducibleenzyme)2.标兵酶(Pacemakerenzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolicgene activator protein)8.腺苷酸环化酶(Adenylatecyclase)9.共价修饰(Covalentmodification)10.级联系统(Cascadesystem)11.反馈抑制(Feedbackinhibition)12.交叉调节(Crossregulation)13.前馈激活(Feedforwardactivation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymouscodon) 3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobblehypothesis) 5.移码突变(frameshiftmutant) 6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisenseRNA) 8.信号肽(signalpeptide) 9.简并密码(degeneratecode) 10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(polysome) 12.氨酰基部位(aminoacylsite) 13.肽酰基部位(peptidysite) 14.肽基转移酶(peptidyltransferase) 15.氨酰-tRNA 合成酶(aminoacy-tRNA synthetase) 16.蛋白质折叠(proteinfolding) 17.核蛋白体循环(polyribosome)18.锌指(zinefinger) 19.亮氨酸拉链(leucinezipper) 20.顺式作用元件(cis-actingelement) 21.反式作用因子(trans-actingfactor) 22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)

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第一章蛋白质3. 值,用符号pI表示。种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。裂和重新形成。另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。组合体。形成的作用力。范德华半径之和时,范德华力最强。盐析。机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。技术。

第二章核酸

1. 2. 3. 示。

4. 同,使得碱基之间的互补配对只能在G C(或C G)和A T(或T 配对规律(互补规律)。

5. 识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。

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6. 7. 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。

8. 溶液缓慢冷却时,它们可以发生

不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”。

9. 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫“增色效应”。

10. 在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多(约少35%~40%),这现象称为“减色效应”。

11. 12. 是单链线形分子,只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构。

13. 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(Tm)。

14. 片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

15. 及5’-OH形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。

第三章酶与辅酶

:用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。的反应,不同的酶具有不同程度的专一性,酶的专一性可分为三种类型:绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 35,000。非共价键结合,容易为酸碱,高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35000到几百万。以提高酶的催化效率,同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。全丧失的物质。是该酶底物的类似物或底物本身。比活力=蛋白质量(mg)第四章生物氧化与氧化磷酸化

1.生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2

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的能量使ADP转变成ATP。

2.进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源。

3.磷酸化生成ATP的作用,称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP的主要方式。磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数(也是生成ATP的分子数)称为磷氧比值(P/O)。如NADH的磷氧比值是3,FADH2的磷氧比值是2。

5.此高能键提供能量使ADP(或GDP)磷酸化生成ATP(或GTP)的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关,以底物水平磷酸

化方式只产生少量ATP。如在糖酵解(EMP)的过程中,3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸,在磷酸甘油激酶催化下形成ATP的反应,以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸,在丙酮酸激酶催化形成ATP的反应均属底物水平的磷酸化反应。另外,

在三羧酸环(TCA)中,也有一步反应属底物水平磷酸化反应,如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰~CoA,其高能硫酯键在琥珀酰CoA合成酶的催化下转移给GDP生成GTP。然后在核苷二磷酸激酶作用下,GTP又将末端的高能磷酸根转给ADP生成ATP。中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。

能荷=[ATP]+12[ADP][ATP]+[ADP]+[AMP]

第五章糖代谢酶是参与支链淀粉合成的酶。功能是在直链淀粉分子上催化合成(α-1,6)糖苷键,形成支链淀粉。补充血糖,血糖可再被肌肉利用,这样形成的循环称乳酸循环。中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛,使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。酶的变构调节。脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路。糖苷键,将一个麦芽多糖的片段转移到葡萄糖、麦芽糖或其它多糖上。第六章脂类代谢体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。化作用,由α碳原子开始氧化,氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。

3. 碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。

4. 化而成为羧基,生成α,ω-二羧酸的过程。
 5. 中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环,他需要二分子乙酰辅酶A的参与;并导致一分子琥珀酸的合成。

6. 与草酰乙酸缩合成柠檬酸,然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中,在柠檬酸裂解酶催化下,需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和,后者就可用于脂肪酸合成,而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸,丙酮酸经内膜载体运回线粒体,在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸,这样就可又一次参与转运乙酰CoA的循环。

羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白(BCCP)和转羧基酶三种组份,它们共同作用催化乙酰CoA的羧化反应,生成丙二酸单酰-CoA。种酶,它们分别是:乙酰转酰酶;丙二酸单酰转酰酶;β-酮脂酰ACP合成酶;β-酮脂酰ACP还原酶;β-羟;脂酰ACP脱水酶;烯脂酰ACP还原酶。

第八章含氮化合物代谢同来源的蛋白酶水解专一性不同。二肽酶等。+3H2→2NH3)。用主要在叶和根进行。为生糖氨基酸。和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。外切酶和核酸内切酶。工具酶。甲基(HN=CH-)等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰。

第九章核酸的生物合成的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。的任一条链上进行,这称为不对称转录。和Baltimore各自发现在RNA肿瘤病毒中含有RNA指导的DNA聚合酶,才证明发生逆向转录,即以RNA为模板合成DNA。片段,是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段。在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在。冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据。分子的Y形区域。在此区域发生链的分离及新链的合成。的双股链是反向平行的,一条链是5/→3/方向,另一条是3/→5/方向,上述的起点处合成的领头链,沿着亲代DNA单链的3/→5/方向(亦即新合成的DNA沿5/→3/方向)不断延长。所以领头链是连续的。聚合酶不能催化DNA链朝3/→5/方向延长,在两条亲代链起点的3/链复制是

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不连续的,而分为多个片段,每段是朝5/→3/方向进行,所以随后链是不连续的。 克里格型DNA中,在体内被转录的那股DNA链。简写为Wstrand。过程就是光复活作用。链损伤的对应部位出现缺口,这可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处,然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复。前体中,除了贮存遗传序列外,还存在非编码序列,称为内含子。前体中,编码序列称为外显子。片段(目的基因)要进入受体细胞,必须有一个适当的运载工具将带入细胞内,并载着外源DNA一起进行复制与表达,这种运载工具称为载体。构成,其大小从1 200Kb。

第十一章代谢调节

1. 导酶

2. 3. 操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位,包括启动子(P)、操纵基因(O)和在功能上相关的几个结构基因。

4. 录。

5. 6. 的产物。

7. 受体蛋白,当它与cAMP结合时被激活,并结合到启动子上促进转录进行。是一种正调节作用。

8. 焦磷酸裂解产生环腺苷酸(cAMP)的酶。

9. 分子构象变化,从而调节代谢的方向和速度。

10. 样的连锁代谢反应系统称为级联系统。

11. 12. 13. 14. 是一种依赖于钙的蛋白激酶。

第十二章蛋白质的生物合成中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上;共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码,3个是作为终止密码子。

和UUC二者都为苯丙氨酸编码。

在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上。

分子如何去识别不止一个密码子而提出的一种假说。据此假说,反密码子的前两个碱基(3ˊ端)按照碱基配对的一般规律与密码子的前两个(5ˊ端)碱基配对,

8同的碱基配对。

移码突变是由删去或插入一个核苷酸的点突变构成的,在这种情况下,突变点以前的密码子并不改变,并将决定正确的氨基酸顺序;但突变点以后的所有密码子都将改变。且将决定错误的氨基酸顺序。作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体。

可以通过互补序列与特定的mRNA相结合,结合位置包括mRNA结合核糖体的序列(SD序列)和起始密码子AUG,从而抑制mRNA的翻译。又称干扰mRNA的互补RNA。

8.信号肽假说认为,编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N末端带有疏水氨基酸残基的信号肽,它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔,随即被位于腔表面的信号肽酶水解,由于它的引导,新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内,最终被分泌到胞外。翻译结束后,核糖体亚基解聚、孔道消失,内质网膜又恢复原先的脂双层结构。

9. codon),为同一种氨基酸编码几个密码子之一,例如密码子UUU和UUC二者都为苯丙氨酸编码。核糖体是很多亚细胞核蛋白颗粒中的一个,由大约等量的RNA和蛋白质所组成,是细胞内蛋白质合成的场所。每个核糖核蛋白体在外形上近似圆形,直径约为20nm。由两个不相同的亚基组成,这两个亚基通过镁离子和其它非共价键地结合在一起。已证实有四类核糖核蛋白体(细菌、植物、动物和线粒体)它们以其单体的、亚单位的和核糖核蛋白体RNA的沉降系数相区别。细菌核蛋白体含有约50个不同的蛋白质分子和3个不同的RNA分子。小的亚单位含有约20个蛋白质分子和1个RNA分子。大的亚单位含有约30个蛋白质分子和2个RNA分子。核蛋白体有两个结合转移RNA的部位(部位和部位),并且也能附上信使RNA,简写为Rb。位时,肽酰tRNA所在核蛋白体上的结合点。

之间形成肽键。在细菌中此酶是50S核糖核蛋白体亚单位中的蛋白质之一。

到AMP生成一种氨酰腺苷酸,然后连接到转移RNA分子生成氨酰-tRNA分子。

决定的。不同的蛋白质有不同的氨基酸顺序,也就各自按照一定的方式折叠而成该蛋白质独有的天然构象。这个蛋白质折叠是在自然条件下自发进行的,在生物体内条件下,它是在热力学上最稳定的形式。多肽链在核糖体上一面延长,一面自发地折叠成其本身独有的构象。当肽链终止延长并从核糖体上脱落时,它也就折叠成天然的三维结构。结合的一种基元,它由大约30个氨基酸残基的肽段与锌螯合形成的指形结构,锌以4个配位键与肽链的Cys或His残基结合,指形突起的肽段含12-13个氨基酸残基,指形突起嵌入DNA的大沟中,由指形突起或其附近的某些氨基酸侧链与DNA的碱基结合而实现蛋白质与DNA的结合。

结合的基元之一。两个蛋白质分子近处C端肽段各自形成两性α-螺旋,α-螺旋的肽段每隔7个氨基酸残基出现一个亮氨酸残基,两个α-螺旋的疏水面互相靠拢,两排亮氨酸残基疏水侧链排列成拉链状形成疏水键使蛋白质结合成二聚体,α-螺旋的上游富含碱性氨基酸(Arg、Lys)肽段借Arg、Lys侧链基团与DNA的碱基互相结合而实现蛋白质与DNA的特异结合。

的转录启动子和增强子等序列,合称顺式作用元件。

螺旋通过一个肽段连结形成螺旋 环 螺旋结构,两个蛋白质通过两性螺旋的疏水面互相结合,与DNA的碱基结合而实现。
 

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