拼接的生物学意义:它是基因表达调节的重要环节，并且是产生新的基因和新的蛋白质的基础。
（2）RNA的编辑
RNA编辑可消除基因移码突变或无义突变带来的危害，通过编辑恢复正确的阅读框架。
（3）RNA的译码和再编码
译码是RNA信息加工最重要最核心的作用。
基因突变造成密码子的改变称为错义突变。
基因突变使有义密码子变成终止密码子，称为无义突变。
3、遗传密码的破译（了解 见教材p508）
4、遗传密码的基本特性
（1）密码的基本单位：按5’-3’方向编码、不重叠、无标点的三联体密码子。
起始密码子：AUG
终止密码子：UAA、UAG、UGA
（2）密码的简并性
同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象，称为密码子的简并性。
对应于同一种氨基酸的不同密码子称为同义密码子。
（3）密码的变偶性
tRNA上的反密码子与mRNA密码子配对时，密码子第一、第二位碱基配对是严格的，第三位碱基可以有一定的变动。Crick称这一现象为变偶性。
（4）密码的通用性和变异性
密码的通用性是指各种低等和高等生物，包括病毒、细菌及真核生物，基本上共用一套遗传密码。
37.2本章重难点总结
RNA传递和加工遗传信息
38.1本章知识点串讲
1、蛋白质合成的分子基础（见教材 p519）
（1）mRNA是蛋白质合成的模板
（2）tRNA转运活化的氨基酸到mRNA模板上
（3）核糖体是合成蛋白质的工厂
2、翻译的步骤（见教材 p525）
（1）氨酰-tRNA合成酶帮助使氨基酸结合到特定的tRNA上
（2）每一个氨酰-tRNA合成酶可识别一个特定的氨基酸和与此氨基酸对应的tRNA的特定部位。
（3）氨酰-tRNA合成酶能够纠正酰化的错误
（4）一个特殊的tRNA启动了蛋白质的合成
（5）翻译起始于mRNA与核糖体的结合
（6）蛋白质因子帮助蛋白质合成起始
（7）在氨基酸的掺入过程中有三个重复的延伸反应
（8）核糖体反应中GTP的作用
（9）翻译的终止需要释放因子和终止密码子的参加
（10）核糖体在翻译中能跳跃式读码

3、蛋白质的运输及翻译后修饰
（1）蛋白质通过信号肽引导到目的地
每一需要运输的多肽都含有一段氨基酸序列，称为信号肽序列。
（2）简要了解其他内容
38.2本章重难点总结
蛋白质合成的简要过程
39.1本章知识点串讲
了解大体知识框架（见教材 p539）
40.1本章知识点串讲
1、克隆基因流程图
2、获取目的基因
（1）  人工化学合成
（2）  PCR扩增
（3）  DNA文库钓取
（4） 差式筛选
3、真核细胞表达系统
真核细胞作宿主表达系统的优点：
①真核细胞能够识别和除去外源基因中的内含子，剪接加工形成成熟的mRNA。也就是说含有内含子的天然基因在真核细胞中是可以利用的，这是原核细胞办不到的。
②真核细胞将表达的蛋白糖基化，而大肠杆菌表达的蛋白是没有糖基化的，糖基化对某些表达蛋白的免疫原性影响很大。
真核细胞作宿主表达系统存在的问题：
①选择标记及选择系统只有少数几个；
②转化效率低；
③外源基因转移并整合到细胞染色体DNA上带有一定的自发性和盲目性，整合的拷贝数和位置都还不能控制；
④细胞培养及细胞的挑选要求比较高，手续繁琐费时。
细胞大量培养技术性强，而且成本较高，利用培养细胞方式大量生产某些表达蛋白，从工艺到成
本都要很好地考虑。
4、原核细胞表达系统
与真核细胞相比，原核细胞的表达有以下特点：
①只有一种RNA聚合酶识别原核细胞的启动子，催化所有RNA的合成。
②原核生物的表达是以数个相关的结构基因及其调控区的操纵子为单位的。  调控区主要分为：操作子（operator）、启动子（promotor）及其他有调控功能的部位。
③原核生物无核膜，转录与翻译相偶联并连续进行。
原核生物染色体DNA是裸露的环形DNA，转录成mRNA后，可直接在胞浆中与核糖体结合翻译形成蛋白质。在翻译过程中，mRNA可与一定数目的核糖体结合形成多核糖体（polyribosome）。两个核糖体之间有一定长度的间隔，为裸露的mRNA。每个核糖体可独立完成一条肽链的合成，即这种多核糖体可以同时在一条mRNA链上合成多条肽链，大大提高了翻译效率。
④原核基因一般不含有内含子（intron）。
在原核细胞中缺乏真核细胞的转录后加工系统，因此当克隆的含有内含子的真核基因在原核细胞中转录成mRNA前体后，其中内含子部分不能被切除。
⑤原核生物基因的控制主要在转录水平。
这种控制比对基因产物的直接控制要慢。对RNA合成的控制有两种方式，一是起始控制（启动子控制），二是终止控制（衰减子控制）。
⑥ 含有S-D序列。
在大肠杆菌mRNA的核糖体结合位点上，含有一个转译起始密码子及同16S核糖体RNA3′末端碱基互补的序列，即S-D序列，而真核基因则缺乏此序列。
40.2本章重难点总结
基因克隆及表达的过程。
真题重要性概括
首先，真题能够真实反应一个学校考题的难易程度，把握好真题我们就把握准了学校的考试方向，俗话说：“知己知彼，百战不殆”，如果我们了解出题老师的意图，我们就可以有选择、有重点的进行复习。
其次，真题是最好的联系，任何一门考试，考前训练都是必不可少的，我们现在不可能像高考前一样搞大规模的题海战术，那我们应该怎么办？做真题！
再次，我们要通过真题，扩大知识体系，构建知识网络。
3.1.1 2008年真题
【点评】本年份真题包括以下三种题型：名词解释、选择、问答。
和往年考试题目对比，题型变化很小。今后也不会有大的改变。
【题目】名词解释
Restriction Endonuclease:限制性核酸内切酶, 这是一类能从DNA分子中间水解磷酸二酯键,从而切断双链DNA的核酸水解酶。
Anticodon：反密码子, 转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。位于转移核糖核酸的反密码子环的中部.
One Carbon Unit：一碳单位，仅含一个碳原子的基团。如甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基(甲醛基)及亚胺甲基等，通常与四氢叶酸结合在一些化合物之间转移，且可互相转变。
Coenzyme：辅酶，作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。
【题目】
Km：米氏常数，Km值是当酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位为mol/L
Central Dogma：中心法则，是1958年由克里克(Crick)提出的遗传信息传递的规律，包括由DNA到DNA的复制、由DNA到RNA的转录和由RNA到蛋白质的翻译等过程。20世纪70年代逆转录酶的发现，表明还有由RNA逆转录形成DNA的机制，是对中心法则的补充和丰富。
Intron：内含子，真核生物细胞DNA中的间插序列。这些序列被转录在前体RNA中，经过剪接被去除，最终不存在于成熟RNA分子中。
Lagging Strand：后滞链，在复制过程中，顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为前导链(领头链)，另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为后滞链。
【题目】
Reverse Transcription：反转录，以RNA为模板，在反转录酶催化下转录为双链DNA的过程。
Operon：操纵子，一个完整的调节系统包括结构基因和控制这些基因表达的元件，形成了一个共同的调节单位，这种调节单位就称为操纵子（opron）。操纵子的活性是由调节基因控制的，调节基因的产物可以和操纵子上的顺式作用控制元件相互作用。
Direct Repair:直接修复p428  是通过一种可连续扫描DNA，识别出损伤部位的蛋白质将损伤部位直接修复的方法。该修复方法不用切断DNA或切除碱基。
Promoter：启动子，DNA分子上能与RNA聚合酶结合并形成转录起始复合体的区域。在许多情况下，还包括促进这一过程的调节蛋白的结合位点。
【题目】
Gel Filtration Chromatography：凝胶过滤层析（法）使用有一定大小孔隙的凝胶作层析介质(如葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶等)，利用凝胶颗粒对分子量和形状不同的物质进行分离的层析技术。由于各种分子的大小、形状不同，扩散到凝胶孔隙内的速度不同，因而通过层析柱的快慢不同而分离。
Tm：DNA的熔点或溶解温度，指加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度
Chemiosomotic Hypothesis：化学渗透假说，1961年英国生物化学家Peter Mitchell最先提出。他认为电子沿电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。也就是，电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度。这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成。
【题目】为什么说氨基酸和蛋白质是两性电解质？试分析原因？
答：氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
【题目】试以血红蛋白为例，说明蛋白质的别构效应是如何发生的？（8分）
答：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
别构效应在生命活动调节中起很重要作用。如阻遏蛋白受小分子物质的影响发生构象变化，改变了它与DNA结合的牢固程度，从而对遗传信息的表达进行调控。另如激素受体，神经递质受体等都是通过生物分子的影响发生构象变化而传递信息的。可以说别构效应是生物分子“通讯”的基础。
别构蛋白质——血红蛋白
【题目】
它的别构效应表现在：①氧结合的正协同性，氧饱和曲线与氧分压的关系呈S型曲线，表明在第1个亚基与O2结合后其他亚基与O2的相继结合越来越容易，第4个亚基的氧结合常数可比第1个的大数百倍。这是因为第1个亚基结合O2后引起血红蛋白分子的构象变化，促使其他亚基与O2结合。O2的释放过程也是如此，第1个O2释放使留下的O2更易释放。②H+浓度升高（pH降低）使血红蛋白与 O2的亲和力变小（玻尔效应），促进O2的释放。③在恒定pH下CO2能降低血红蛋白与O2的亲和力。④人红细胞中含有的2、3二磷酸甘油酸（DPG），也能降低O2的亲和力。⑤血红蛋白与O2的结合也能抑制其与H+，CO2和DPG的结合。
别构酶处于两种构象状态，即紧张态（T态）和松弛态（R态），T态与底物的亲和力低，R态与底物的亲和力高。X射线衍射分析证明了脱氧血红蛋白Hb和氧合血红蛋白HbO2在构象上的差异。Hb4个亚基（α2β2）之间至少有8对盐桥相联系，紧张态（T态）时O2的结合受到障碍，而在氧结合时这些盐桥被逐步破坏，生成的HbO2结构松散，属于R态，易与O2结合。这就是氧合时协同效应。
【题目】
血红蛋白氧合时构象变化的要点如下：血红素中的铁与O2结合时随即进入卟啉环平面内，将邻近的原来倾斜的组氨酸F8拉直，并带动附近肽链的运动，结果导致αβ亚基相对于另一对αβ亚基转动15°角（。如果将 4个亚基标记为α1。α2，β1和β2，则α2β2之间和G沙之间两个接触面较牢固，没有改变，变动最大的是α1β2（或α2β1）之间的接触面，α1β2（α2β1）界面的变动是T态向R态转变的开关（反之亦然）。在T态向R态转变时，盐桥破坏，当O2释放时，又通过该界面的滑动，盐桥重新恢复，R态又能转变成T态。α1β2（α2β1）界面的氨基酸序列是相当保守的，如在这一序列范围内发生突变则对别构效应有较大影响。
【题目】简述天然DNA二级和三级结构的特点，并分析DNA的结构如何与其生物学功能相适应。