5．    酶催化的机理是降低反应的     ，不改变反应的     。
6．    酶的特殊性主要表现在         、            和           。
7．    酶的专一性可分为           、           、           等三种类型。
8．    酶促反应受         、         、       、      、      和        等影响。
9．    在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈          线，双倒数作图呈     线
10．    当            浓度远大于酶浓度时，随着酶浓度的增加，                亦增加，呈         关系。
11．    Km是酶的        常数，它只与         、         、        有关，与      无关。
12．    最适pH    酶的特征性常数，其值受          、           、        等影响   
13．    最适温度     酶的特征性常数，反应时间延长时，最适温度可能    
14．    激活剂可与        、        或         结合，以加快反应。
15．    使用抑制剂时酶的抑制作用可分为可逆抑制与不可逆抑制，其中不可逆抑制是抑制剂与酶分子的某些基团以   方式结合，又可分为       和       ，而可逆抑制是抑制剂与酶分子的某些基团以      方式结合，又可分为          、             、和           。
16．    竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km     ，而Vmax     。
17．    可逆性抑制中，     抑制剂与酶的活性中心相结合，     抑制剂与酶的活性中心外必需基团相结合。
18．    1976年国际生化学会酶学委员会规定：在特定条件下，每    能催化     底物转变为产物所需的酶量为一个国际单位。而催量（kat）表示的意义是：在特定的测定系统中，每    能催化        底物转变为产物所需的酶量。
19．    酶原的激活实质上是酶的     形成或暴露的过程。
20．    别构酶分子中有         和         部位。分别起着不同的作用。
21．    共价修饰的方式有          、          、         、           等，使酶活性发生改变，从而影响酶促反应。
22．    同工酶指催化的化学反应            ，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质     的一组酶。乳酶脱氢酶的亚基分为     型和     型。
23．    按酶促反应的性质，可以把酶分为          类、          类、          类
           类、           类、           类等六大类。
24．    酶偶联测定的指示酶可利用脱氢酶类，这是因为其辅酶NADP+在波长340nm处     吸收峰，而NADPH在此波长下     吸收峰
25．    抗体酶即具有     的性质，又具有     的性质。

三、简答题
1．金属离子作为辅助因子的作用有哪些?
2．酶与一般催化剂相比有何异同?
3．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?                           
4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？
5．举例说明酶的三种特异性。                       
6．简述“诱导契合假说”。               

四、问答题 
1．    比较三种可逆性抑制作用的特点
2．    如何理解必需基团与酶活性中心的相互关系？
3．    简述Km和Vmax的意义。
4．    举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
5．    说明温度对酶促反应速度的影响及其使用价值。
6．    简述酶与医学的关系。


 
参考答案

一、选择题
1．B    2．D   3．C   4．E   5．D   6．A   7．A   8．E   9．B   10．A
11．C  12．E  13．B  14．A  15．D  16．E  17．B  18．D  19．C   20．E
21．A  22．C  23．A  24．A  25．E  26．A  27．D  28．B  29．D   30．D
31．C  32．D  33．D  34．C  35．C  36．C

二、填空题
1．    金属离子，小分子有机化合物
2．    金属酶，金属活化酶
3．    牢固程度，辅酶，辅基
4．    结合基团，催化基团，Ser，His，Cys，Glu
5．    活化能，平衡常数
6．    对其底物有很高的催化效率，高度的特异性，可调节性
7．    绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性
8．    酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂
9．    矩形双曲线，直线
10．    底物，酶促反应速度，正比
11．    特征性，酶的结构，底物，反应环境（pH，温度，离子强度），酶的浓度
12．    不是，底物浓度，缓冲液的种类与浓度，酶的纯度
13．    不是，降低
14．    底物，酶，ES复合物
15．    共价，专一性不可逆抑制作用，非专一性不可逆抑制作用，非共价，竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用
16．    增大，不变
17．    竞争性，非竞争性
18．    分钟，1mol，秒钟，1mol
19．    活性中心
20．    催化部位，调节部位
21．    磷酸化和脱磷酸化，甲基化和脱甲基化，乙酰化和脱乙酰化，氧化型和还原型巯基互变，
22．    相同，不同，M，H
23．    氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂解酶，异构酶，合成酶
24．    无，有
25．抗体，酶

三、简答题
1．    ①作为酶活性中心的催化基团参加反应。②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。③为稳定酶的空间构象所必需。④中和阴离子，降低反应的静电斥力。
2．    相同点：①反应前后无质和量的改变；②只催化热力学允许的反应；③不改变反应的平　　　　
衡点；④作用的机理都是降低反应的活化能。
不同点：①酶的催化效率高；②对底物有高度特异性；③酶在体内处于不断的更新之中；④酶的催化作用受多种因素的调节；⑤酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。
3．    ①酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。②一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。③一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。④酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
4．    酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。
5．    绝对特异性：①有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，脲酶只水解尿素。
②相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。
③一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。
6． 酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称酶-底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合。从而降低反应的活化能