第一章 蛋白质的结构与功能
1.氨基酸的分类
|
非极性脂肪族氨基酸 |
脯、缬、异亮、亮、丙、甘 |
谱写一两个丙肝患者 |
|
极性中性氨基酸 |
丝、半胱、甲硫、苏、 |
天冬酰胺、谷氨酰胺 |
|
必须氨基酸 |
缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖 |
写一两本淡色书来 |
|
酸性氨基酸 |
天冬、谷氨酸 |
|
|
碱性氨基酸 |
赖、精、组 |
捡来精读 |
|
支链氨基酸 |
异亮、亮、缬 |
一两只鞋 |
|
芳香族氨基酸 |
苯丙、酪、色 |
Ben丙是老色鬼 |
|
一碳单位 |
丝、色、组、甘 |
施舍一根竹竿 |
|
含硫氨基酸 |
半胱、胱、蛋 |
一帮光蛋 |
|
生酮氨基酸 |
亮、赖 |
同样来 |
|
生酮兼生糖氨基酸 |
异亮、苯、酪、色、苏 |
一本落色书 |
2.特殊氨基酸
|
赖氨酸 |
含有两个氨基 |
|
谷氨酸、天冬氨酸 |
含有两个羧基 |
|
脯氨酸、羟脯氨酸、焦谷氨基酸 |
亚基氨基酸 |
|
脯氨酸 |
容易使肽链走向形成折角的氨基酸 |
|
同型半胱氨酸 |
天然蛋白质中不存在的氨基酸 |
|
瓜氨酸 |
不出现在蛋白质的氨基酸 |
|
色氨酸、酪氨酸 |
在280nm波长处有特征性吸收峰 |
|
甘氨酸 |
除甘氨酸外，都属于L-α氨基酸 |
|
苯丙氨酸、异亮氨酸 |
含有疏水侧链的氨基酸 |
3.氨基酸的缩写
|
甘氨酸 |
Gly |
天冬氨酸、天冬酰胺 |
Asp/Asn |
|
丙氨酸 |
Ala |
谷氨酸、谷氨酰胺 |
Glu/Gln |
|
缬氨酸 |
Val |
苏氨酸 |
Thr |
|
异亮氨酸、亮氨酸 |
Leu/Ilu |
苯丙氨酸 |
Phe |
|
脯氨酸 |
Pro |
色氨酸 |
Trp |
|
丝氨酸 |
Ser |
酪氨酸 |
Tyr |
|
半胱氨酸 |
Cys |
赖氨酸 |
Lys |
|
蛋氨酸 |
Met |
精氨酸 |
Arg |
|
组氨酸 |
His |
|
|
4.氨基酸及蛋白质的理化性质
|
氨基酸 |
蛋白质 |
|
①若溶液Ph<pI，解离成阳离子；②若溶解Ph>Pi，解离成阴离子 |
①若溶液Ph<pI，蛋白质带正电荷；②若溶解Ph>Pi，蛋白质带负电荷 |
|
等电点：PI=(Pk1+Pk2)/2 |
PI=5.0 |
|
色氨酸酪氨酸（含有共轭双建）的最大吸收峰在280nm处，用于测定蛋白质含量 |
同左 |
|
茚三酮反应：紫蓝色化合物最大吸收峰在570nm处，用于氨基酸定量分析 |
同左 |
|
双缩脲反应：无 |
双缩脲反应：阳，检测蛋白质水解程度 |
|
胶体性质、变性沉淀凝固：无 |
胶体性质、变性沉淀凝固：有 |
Ps：核酸的嘌呤环和嘧啶环的最大吸收峰在260nm处
5.蛋白质命名：
50个氨基酸残基以下的为多肽：39个氨基酸残基—促肾上腺皮质激素—多肽
50个氨基酸残基以上的为蛋白质：51个氨基酸残基—胰岛素—蛋白质
6. 蛋白质的分子结构
|
|
一级结构 |
二级结构 |
三级结构 |
四级结构 |
|
定义 |
从N-C端氨基酸的排列顺序 |
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构 |
整条肽链所有原子（氨基酸残基）在三维空间的排布位置 |
蛋白质分子中各亚基间的空间排布 |
|
表现形式 |
肽链 |
Α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲 |
结构域、分子伴侣 |
亚基 |
|
维系键 |
肽键、二硫键 |
氢键 |
氢键、离子键、疏水键、范德华力 |
氢键、离子键 |
|
特点及意义 |
牛胰岛素有三个二硫键。空间构象的基础。 |
模体：锌指结构、钙结合蛋白、亮氨酸拉链 |
举例：肌红蛋白。分子伴侣：热休克蛋白（Hsp70）、伴侣蛋白、核质蛋白 |
举例：血红蛋白。亚基之间以费共价键结合 |
7.蛋白质各级结构的特点
|
二级结构 |
1.肽键：6个原子（C.H.O.N.α1.α2）；且肽键有一定双建性能，不能自由旋转：肽单位：同一平面的6个原子组成肽单位 |
|
2.α螺旋为右手螺旋，每3.6个氨基酸上升一圈，螺距为0.54nm，每周3.6个氨基酸残基；所有氨基酸均 可参加α螺旋，以Ala、Glu、Leu、Met多见 |
|
|
3.β转角以4个氨基酸残基组成，第二位残基为脯氨酸，其他有甘、色、天冬氨酸、天冬酰胺 |
|
|
4.模体是具有特殊功能的超二级结构；锌指结构是特殊的模体：由1个α螺旋和2个反相平行的β折叠组成，Zn+稳定作用，含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合 |
|
|
三级结构 |
1.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构紧密的区域，并各行功能 |
|
2.分子伴侣：提供环境加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。许多分子伴侣是ATP酶， |
|
|
四级结构 |
单独的亚基没有生物学功能 |
8蛋白质的结构与功能
蛋白质一级结构：
A.蛋白质变性后：蛋白质空间结构破坏而一级结构不变，可恢复其空间结构，恢复功能
B一级结构相似具有相似功能：催产素和抗利尿激素。
C氨基酸序列提供生物进化的信息
D重要蛋白质氨基酸序列改变可引起分子病：血红蛋白β亚基第6位谷氨酸-缬氨酸，导致镰刀形贫血
A一级结构师空间构象的基础，如空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就能恢复原来的空间结构，恢复功能。
B一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能，如不同哺乳类动物的胰岛素都是由A和B两条链组成的，且二硫键的配对位置和空间构象也饿相似，一级结构中只有个别结构有差异，它们都执行相同的调节糖代谢的生理功能。
C一级结构氨基酸序列提供重要的生物进化信息，如人与猕猴的Cyt c一级结构很相近，人与黑猩猩的Cyt c完全相同，灰鲸是哺乳动物，由陆地动物演化，它与猪牛羊Cyt c一级结构相近。
D一级结构重要蛋白质的氨基酸序列改变可能引起疾病，如正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，镰状红细胞贫血患者的血红蛋白中谷氨酸变成了缬氨酸，导致分子病。
蛋白质高级结构：
A.肌红蛋白和血红蛋白结构相似：都含有血红素为辅基。
肌红蛋白为三级结构
血红蛋白为四级结构：1分子Hb携带4分子氧气，胚胎期α2ε2，胎儿期α2γ2，成人α2β2
B.一级结构不变，蛋白质构象改变为构象病：疯牛病有朊病毒引起，α螺旋—β折叠
β折叠的蛋白对蛋白酶不敏感，水溶性差，热稳定性好，形成淀粉样纤维沉积而致病
9.蛋白质变性、沉淀和凝固
A变性：蛋白质空间结构破坏，一级结构不变，二硫键和非共价键的破坏
B复性：去除变性因素和恢复空间构象和功能
C蛋白质变形后：黏度增加、溶解度降低、结晶力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解
D蛋白质变性不一定凝固，但蛋白质凝固一定变性。
9.蛋白质的分离和提纯
|
透析 |
大分子蛋白子 |
大分子蛋白先分离 |
|
超滤法 |
大分子蛋白质 |
浓缩蛋白质溶液 |
|
丙酮沉淀 |
蛋白质含量很低 |
0-4℃，10倍丙酮沉淀蛋白质，立即分离，易变性 |
|
盐析 |
蛋白质水化膜破坏表面电荷被中和 |
硫酸铵、硫酸钠、氯化钠破坏水化膜；PH=PI，除其表面电荷，盐析效果越好 |
|
免疫沉淀 |
蛋白质具有抗原性 |
分离抗原蛋白 |
|
电泳 |
蛋白质带电荷 |
薄膜电泳、琼脂糖凝胶电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、双向电泳 |
|
层析 |
蛋白质颗粒大小、电荷多少、亲和力—相分配原理 |
A凝胶过滤层析：分子量大的先洗脱下来 B阴离子层析:树脂颗粒带正电，负电量小的蛋白质首先被洗脱，根据电荷不同，aa种类和数目不同 |
|
超速离心 |
蛋白质分子量大小 |
即可分离纯化蛋白质，又可测定蛋白质分子含量 |
各种鉴别
|
蛋白质定量测定 |
Folin酚试剂法、双缩脲法、紫外线吸收法 |
|
蛋白质分子量测定 |
密度梯度离心、SDS聚丙烯凝胶酰胺电泳、凝胶过滤 |
第二章核酸的结构和功能
1.核酸的组成
核酸→核苷酸→磷酸
↓→核苷/脱氧核苷→碱基/戊糖
2.各类键的区别
|
糖苷键 |
戊糖+碱基=核苷 |
戊糖与碱基之间 |
|
磷酯键 |
磷酸+核苷=核苷酸 |
磷酸与核苷酸之间 |
|
3’-5’磷酸二酯键 |
核苷酸……核苷酸=核酸 |
核苷酸之间 |
|
氢键 |
DNA变性是氢键断裂 |
A≡T、G=C |
|
DNA的非共价键 |
3’-5’磷酸二酯键、β糖苷键、磷酸脱氧核糖的5’-OH的酯键 |
|
3.核酸的空间结构
|
|
一级结构 |
二级结构 |
三级结构 |
|
定义 |
核苷酸的排列顺序 |
DNA的双螺旋结构 |
双螺旋基础扭曲超螺旋 |
|
功能 |
1.DNA遗传信息，基因复制和转录的模板 2.遗传的物质基础，生命活动的信息基础 |
||
4.Chargaff规则
①不同生物的DNA，其碱基不同
②同一个体不同器官组织DNA有相同的碱基
③特定组织的DNA，不随年龄、营养状态和环境改变
④A=T、G=C,暗示碱基互补配对
5.DNA 双螺旋结构
①反向平行；右手螺旋，直径2.37nm，螺距3.54nm（蛋白质α螺旋螺距0.54nm）
Ps：A-DNA环境湿度相对降低后的右手螺旋，Z-DNA左手螺旋结构
②磷酸和核糖构成亲水骨架在外侧，碱基在内测
③碱基互补：A+T/G+C=1，每个螺旋有10.5个碱基对（蛋白质α螺旋每周3.6个残基），每对碱基之间相对旋转角度36°，相邻两碱基平面垂直距离0.34nm
④碱基键双螺旋的稳定：疏水作用力（碱基堆积力）和氢键，碱基堆积力>氢键
6.DNA的超螺旋结构以负超螺旋多见
7.DNA双链折叠盘绕形成致密染色体：
第1次 2次 3次 4次
双链DNA→→→染色质细丝（核小体）→→染色质中控螺旋管→→染色质超螺旋纤维→→染色单体、组装成染色体
核小体：由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4组成→→→两分子H2A、H2B、H3、H4形成8聚体—组蛋白核心→→→DNA在核心组蛋白上盘绕形成核小体的核心颗粒→→→DNA+核心颗粒+H1=染色质细丝（第1次折叠产物）
Ps：端粒和着丝粒位于染色体末端的功能区，由染色体末端DNA与DNA结合蛋白构成，端粒DNA重复序列是TTAGGG,着丝粒是富含A、T的序列
8.RNA种类和功能
|
|
mRNA |
tRNA |
rRNA |
|
主要功能 |
DNA合成的模板 |
氨基酸的载体 |
核糖体的组成成分 |
|
分子量 |
大小各异 |
最小 |
大小各异 |
|
比例 |
2-5% |
15% |
>80%最多 |
|
二级结构 |
线形单练 |
三叶草 |
花环 |
|
结构特点 |
5’m7Gppp帽结构、3’poly-A尾结构、有遗传信息密码 |
含有稀有碱基DHU环、TΨC环、反密码子 |
核糖体大、小亚基 大：5/5.8/28SrRNA+pro 小：18SrRNA+pro |
|
主要分布 |
胞核、胞质 |
胞质0 |
胞质 |
9.hnRNA是不成熟的mRNA，含有内含子和外显子。5’帽结构和3’polyA共同负责mRNA从核酸到胞质的转位，维系mRNA的稳定，和翻译起始调控。
Ps：内含子是可以被转录但是不能被翻译的被切除的片段
外显子是可以被转录也可以被翻译的被保留的片段
10.tRNA的稀有碱基DHU、Ψ、mG、mA，稀有碱基均是转录以后修饰而成的
.tRNA的二级结构呈三叶草形，三级结构呈倒L形
|
DHU |
识别酰基tRNA合成酶 |
|
反识密码子环 |
识别遗传密码 |
|
TΨC环 |
识别核蛋白体 |
|
CCA-OH |
氨基酸接纳茎 |
11.rRNA含量最多，与核糖体蛋白构成核糖体
|
|
原核生物核糖体的组成 |
真核生物核糖体的组成 |
|
小亚基 |
大小30S,rRNA—16S,蛋白质21种 |
大小40S, ,rRNA—18S,蛋白质33种 |
|
大亚基 |
大小50S, ,rRNA—5S、23S,蛋白质31种 |
大小60S, ,rRNA—5S、5.8S、28S,蛋白质49种 |
12.其他非编码RNA
|
核内小RNA |
snRNA |
细胞核 |
参与真核hnRNA内含子的加工剪接 |
|
核仁小RNA |
sonRNA |
核仁 |
参与rRNA的加工与修饰 |
|
胞质小RNA |
scRNA |
细胞质 |
参与形成信号识别颗粒 |
|
核酶 |
ribozyme |
细胞内 |
具有催化功能的小RNA, RNA剪切 |
|
小干扰RNA |
siRNA |
|
对外源入RNA基因的切割，参与转录后调节 |
|
微RNA |
miRNA |
细胞质 |
通过结合mRNA而选择性调控基因表达 |
13核酸的理化性质
嘌呤和嘧啶含有共轭双建，在260nm处有最大吸收峰，用于测定DNA或RNA含量。核酸为多元酸，酸性强，溶液黏度极大
14.DNA的变性
①双链的氢键断裂，双链解为单链，一级结构不变
②.DNA变性解链时，共轭双建暴露，在260nm处吸光度随之增加，称DNA的增色效应
③变性后黏度降低
④Tm值为在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的50%时的温度，定义为DNA的解链温度，与DNA链的长短和GC含量有关
15. .DNA的复性
变性后迅速冷却至4℃以下—增色—不复性
变性后缓慢冷却（称退火）—减色—复性
16.核酸分子杂交：.DNA与单链之间，.DNA与RNA之间，RNA与RNA 之间
核酶：小分子RNA，具有催化特定RNA降解的活性，在RNA 合成后的剪接修饰中有作用
核酸酶：水解核酸的酶
核酸外切酶：水解核酸分子链末端磷酸二酯键的核酸酶，3’-5’和5’-3’
核酸内切酶：在DNA和RNA分子内部切断磷酸二酯键的酶
17.DNA变性和RNA变性的比较
|
|
.DNA变性 |
蛋白质变性 |
|
定义 |
双链间的氢键断裂 |
蛋白质特定空间构象破坏 |
|
主要破坏 |
氢键破坏，一级结构不破坏 |
二硫键和非共价键破坏，不破坏一级结构 |
|
变性因素 |
加热、加酸、加碱 |
加热、加酸、加碱、乙醇、重金属离子、生物碱试剂 |
|
变性后 |
DNA变性后，增色效应，黏度降低 |
黏度增加、溶解度降低、结晶能力消失、生物活性丧失，易被蛋白酶水解 |
|
复性 |
一定条件下可以复性 |
一定条件下可以复性 |
第三章酶
1.酶的基本概念
|
核酶 |
高效特异催化的核糖核酸，主要作用于核酸 |
|
脱氧核酶 |
高效特异催化脱氧核糖核酸 |
|
单体酶 |
单一亚基构成的酶（一条多肽链构成的三级结构）牛胰核糖核酸酶A、溶菌酶、羧肽酶，肠道蛋白水解酶 |
|
寡聚酶 |
相同或不同的亚基以非共价键连接的酶，蛋白激酶A、磷酸果糖激酶-1 |
|
多酶体系 |
具有不同催化功能的酶聚合而成多酶复合体，如丙酮酸脱氢酶复合体 |
|
多功能酶 |
一条肽链上同时具有多种不同催化功能的酶 |
|
单纯酶 |
仅含有蛋白质的酶，脲酶、蛋白酶、淀粉酶 |
|
结合酶 |
酶蛋白和辅助因子组成的酶 |
|
酶活性中心 |
与底物特异性结合并催化底物转化成产物的具有特定结构的区域 |
|
同工酶 |
催化相同化学反应，但酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质均不同 |
|
变构酶 |
与效应剂可逆结合，改变酶的构象影响酶的活性 |
2.结合酶：A酶蛋白：一种酶蛋白与一种辅助因子结合，催化一定化学反应，决定酶促反应特异性和催化机制
B辅助因子：非蛋白，一种辅助因子与多种酶蛋白结合成不同的酶，催化不同的化学反应，决定酶促反应的性质和类型，辅助因子主要参与传递电子、质子、或起运载体作用
3.辅酶与酶蛋白结合疏松，将所携带的质子或基团转移出去，多为小分子化合物NAD+、NADP
辅基与酶蛋白结合紧密，对热稳定，多为金属及小分子化合物FAD、FMN，2/3的酶含有金属离子
Ps：记住缩写和所含维生素
|
辅酶或辅基 |
缩写 |
转的移基团 |
所含维生素 |
|
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶Ⅰ |
NAD+ |
H+、电子 |
烟酰胺（VitPP） |
|
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶Ⅱ |
NADP+ |
H+、电子 |
烟酰胺（VitPP） |
|
黄素腺嘌呤二核苷酸 |
FAD |
氢原子 |
VitB1 |
|
焦磷酸硫胺素 |
TPP |
醛基 |
VitB2 |
|
磷酸吡多醛 |
|
氨基 |
VitB6 |
|
辅酶A |
CoA |
酰基 |
泛酸 |
|
四氢叶酸 |
FH4 |
一碳单位 |
叶酸 |
|
硫辛酸 |
|
酰基 |
硫辛酸 |
4.
|
过氧化氢酶 |
Fe2+ |
丙酮酸激酶 |
K+、Mg2+ |
|
过氧化物酶 |
Fe2+ |
丙酮酸羟化酶 |
Mn2+、Zn2+ |
|
核糖核苷酸还原酶 |
Mn2+ |
细胞色素氧化酶 |
Cu2+ |
|
碱性磷酸酶 |
Mg2+ |
磷脂酶C |
Ca2+ |
|
羧基肽酶 |
Zn2+ |
己糖激酶 |
Mg2+ |
酶的激活剂大多数为金属离子，如Mg2+、K+、Mn2+、Cl-（唾液淀粉酶的非激活剂）、有机化合物激活剂：胆汁酸盐
5.金属离子的作用
a.作为催化基团参与催化反应，传递电子
b.作为连接底物和酶的桥梁
c.稳定酶的构象
d.中和阴离子，降低反应中底物的静电斥力
6.酶的活性中心：执行催化功能的部位
a.必须基团在一级结构上比较远，但在空间结构上较近，具有三级结构
c.必须基团可以位于活性中心内，也可以外，每个酶都有必须基团
d必须基团分催化基团 识别和结合底物，形成酶-底物复合物
结合基团 影响底物化学键的稳定性，催化底物的化学反应，转变成产物
e.酶的必须基团常见的有丝氨酸残基的羟基、组氨酸残基的咪唑基、半胱氨酸残基的硫基、酸性氨基酸的羧基
7.同工酶
乳酸脱氢酶LDH1—心肌、LDH2—红细胞、LDH3—脾、LDH—4/DH5—肝和骨骼肌
肌酸激酶CK1—脑、CK2—心肌、CK3—骨骼肌
CK2仅见于心肌，心肌梗死3-6小时升高，12-24小时高峰，3-4天恢复正常
8.酶与其他催化剂的不同点
|
酶 |
一般催化剂 |
|
催化效率高 |
催化效率比酶低 |
|
绝对专一性和相对专一性 |
专一性不高 |
|
酶的反应条件温和，常温反应 |
加热才反应 |
|
酶的活性和酶量收代谢调节 |
不受调节 |
|
酶的化学本质蛋白质，不稳定 |
稳定 |
9.酶与催化剂的相同点
|
a.催化反应前后没有质和量的变化，结构也不变 |
|
b.都只催化热力学允许的反应 |
|
c.只能加速反应进程，不能改变反应的平衡点 |
|
d.在可逆反应中，既催化正反应，也化逆反应 |
|
e.酶和一般催化剂加速反应的机制是降低反应的活化能 |
10.酶促反应动力学
|
底物浓度 |
其他因素不变，底物浓度对反应速度成矩形双曲线 |
|
酶浓度 |
底物浓度远远大于酶浓度时，酶对反应速度成直线 |
|
温度 |
酶促反应速度最快的温度为最适温度，不是特征常数 |
|
PH |
酶促反应速度最大的PH值为最适PH，不是特征常数 |
|
抑制剂 |
是酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 |
|
激活剂 |
是酶活性增加的物质 |
|
Km值 |
酶促反应速度达最大的50%时的底物浓度，特征常数，与酶的结构、底物、PH、温度、离子强度有关，与酶浓度无关 |
11.米氏方程
V=Vmax〖S〗/Km+〖S〗
a.当S远大于Km时，v=Vmax，零级反应
b.当S远小于Km时，v=Vmax/Km乘S，反应速度与底物浓度呈正比
c.如有几种底物时，Km值最小的为天然底物
d.Km表示亲和力，Km值越小，亲和力越大
e.加热强酸等是酶发生不可逆破坏而失活，称酶的钝化，不是“抑制“
f.酶最适PH为1.8，肝精氨酸酶PH为9.8
12.酶的抑制
|
|
不可逆性抑制作用 |
竞争性抑制作用 |
非竞争性抑制作用 |
反竞争性一直作用 |
|
作用机制 |
抑制剂与酶活性中心上的必须基团以共价键结合 |
抑制剂与底物相似，与底物竞争结合酶的活性中心 |
抑制剂与酶活性中心以的必须基团结合 |
抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合 |
|
抑制剂的出去方法 |
不用透析、超滤方法 |
可透析、超滤方法 |
可透析、超滤方法 |
可透析、超滤方法 |
|
常考例子 |
①磷抑制胆碱酯酶②重金属抑制硫基酶③路易士气抑制硫基酶 |
①丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶②磺胺药抑制二氢叶酸还原酶 |
-- |
-- |
|
表观Km值 |
|
增大 |
不变 |
减小 |
|
最大速度Vmax |
|
不变 |
降低 |
降低 |
Ps：竞K大，非V小
13.酶的别构调节：代谢产物与酶活性中心以外的某部位以非共价键可逆结合，改变酶的构象而改变酶的活性
①其速度不符合米氏方程，为S形曲线
②别构酶多是关键酶，反应常不可逆
③别构调节可引起酶的构象变化
④别构酶常有多亚基组成，S性曲线说明多个亚基之间具有协同作用
⑤别构酶有两个中心，催化中心和调节中心（不是催化亚基和调节亚基）
⑥别构调节和化学修饰都是快速调节（酶含量调节是缓慢调节）
13.酶的化学修饰：磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化、--SH和—S—S—的互变、以磷酸化修饰最常见
酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露
14.在转录水平促进酶合成的物质是诱导物
在转录水平减少酶蛋白合成的是辅阻遏物
辅阻遏物与无活性的阻遏蛋白结合而影响基因的转录称为阻遏作用
阻遏作用使酶蛋白生成减少而调节酶的活性，很慢，为缓慢调节
15.酶与疾病和药物
|
氯霉素 |
抑制细菌核糖体上转肽酶，抑制蛋白质合成 |
|
磺胺 |
竞争性抑制二氢叶酸合成酶 |
|
甲氨碟呤 |
竞争性抑制二氢叶酸还原酶 |
|
5-FU（5氟尿嘧啶） |
抑制胸苷酸合酶 |
|
6-硫基嘌呤 |
作用部位广泛，主要抑制嘌呤核苷酸的合成 |
|
别嘌呤醇 |
抑制黄嘌呤氧化酶 |
|
白化病 |
酪氨酸酶缺乏 |
|
苯丙酮尿病 |
苯丙氨酸羟化酶缺乏 |
|
蚕豆病 |
G6P脱氢酶缺乏 |
第四章维生素
1.脂溶性维生素
|
|
主要功能 |
活性形式 |
缺乏病 |
|
VitA |
构成视紫红质，有效抗氧化，保持上皮结构完整，促进生长发育，代谢物课余核受体结合，缺乏后对弱光敏感性降低 |
视黄醇、视黄醛、视黄酸 |
夜盲症、干眼症 |
|
VitD |
促进钙磷吸收，促进骨盐代谢与骨的正常生长 |
1,25-（OH）2-VitD3 |
佝偻病、软骨病 |
|
VitE |
抗氧化，保护生物膜、维持生殖功能，促进血红素生成，组织细胞分化免疫调节 |
生育酚 |
溶血性贫血，神经功能障碍 |
|
VitK |
促进肝合成FII、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ、抗凝血因子蛋白C、蛋白S维持骨盐含量 |
甲基1,4--萘醌 |
易出血 |
2.水溶性维生素
|
|
功能 |
活性形式 |
缺乏症 |
|
VitB1 |
|
焦磷酸硫胺素TPP |
脚气病、末梢神经炎 |
|
VitB2 |
也成核黄素 |
FAD、FMN |
口角炎、舌炎、唇炎、阴囊炎 |
|
VitB6 |
氨基酸脱羧酶及转氨酶的辅酶、ALA核酶的辅酶 |
磷酸吡多醛 磷酸吡多酸 |
|
|
VitB12 |
促甲基转移、促DNA合成、促红细胞成熟、琥珀酰辅酶A的合成 |
甲钴胺素、5’脱氧腺苷钴胺素 |
巨幼细胞性贫血、神经脱髓鞘 |
|
VitPP |
构成脱氢酶的辅酶 |
NAD+、NADP+ |
癞皮病 |
|
VitC |
参与体内羟化反应，参与氧化作用，增强免疫力作用 |
抗坏血酸 |
坏血病 |
|
泛酸 |
构成CoA的成分，参与体内酰基转移、参与脂肪酸合成 |
CoA、ACP
|
|
|
叶酸 |
参与一碳单位的转移，与蛋白质、核酸合成、红细胞、白细胞合成有关 |
FH4 |
巨幼细胞性贫血 |
|
生物素 |
构成羧化酶的辅酶，参与CO2固定，参与细胞信号转导 |
生物素辅酶 |
|
