我考上海交通大学的生物化学考研笔记

点赞(0) 反对(0) 本站小编 福瑞考研网 2017-03-16 22:08:29 阅读(0)

第一章 蛋白质的结构与功能

1.氨基酸的分类

非极性脂肪族氨基酸

脯、缬、异亮、亮、丙、甘

谱写一两个丙肝患者

极性中性氨基酸

丝、半胱、甲硫、苏、

天冬酰胺、谷氨酰胺

必须氨基酸

缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖

写一两本淡色书来

酸性氨基酸

天冬、谷氨酸

 

碱性氨基酸

赖、精、组

捡来精读

支链氨基酸

异亮、亮、缬

一两只鞋

芳香族氨基酸

苯丙、酪、色

Ben丙是老色鬼

一碳单位

丝、色、组、甘

施舍一根竹竿

含硫氨基酸

半胱、胱、蛋

一帮光蛋

生酮氨基酸

亮、赖

同样来

生酮兼生糖氨基酸

异亮、苯、酪、色、苏

一本落色书

 

2.特殊氨基酸

赖氨酸

含有两个氨基

谷氨酸、天冬氨酸

含有两个羧基

脯氨酸、羟脯氨酸、焦谷氨基酸

亚基氨基酸

脯氨酸

容易使肽链走向形成折角的氨基酸

同型半胱氨酸

天然蛋白质中不存在的氨基酸

瓜氨酸 

不出现在蛋白质的氨基酸

色氨酸、酪氨酸

在280nm波长处有特征性吸收峰

甘氨酸

除甘氨酸外,都属于L-α氨基酸

苯丙氨酸、异亮氨酸

含有疏水侧链的氨基酸

 

3.氨基酸的缩写

甘氨酸

Gly

天冬氨酸、天冬酰胺

Asp/Asn

丙氨酸

Ala

谷氨酸、谷氨酰胺

Glu/Gln

缬氨酸

Val

苏氨酸

Thr

异亮氨酸、亮氨酸

Leu/Ilu

苯丙氨酸

Phe

脯氨酸

Pro

色氨酸

Trp

丝氨酸

Ser

酪氨酸

Tyr

半胱氨酸

Cys

赖氨酸

Lys

蛋氨酸

Met

精氨酸

Arg

组氨酸

His

 

 

 

4.氨基酸及蛋白质的理化性质

氨基酸

蛋白质

①若溶液Ph<pI,解离成阳离子;②若溶解Ph>Pi,解离成阴离子

①若溶液Ph<pI,蛋白质带正电荷;②若溶解Ph>Pi,蛋白质带负电荷

等电点:PI=(Pk1+Pk2)/2

PI=5.0

色氨酸酪氨酸(含有共轭双建)的最大吸收峰在280nm处,用于测定蛋白质含量

同左

茚三酮反应:紫蓝色化合物最大吸收峰在570nm处,用于氨基酸定量分析

同左

双缩脲反应:无

双缩脲反应:阳,检测蛋白质水解程度

胶体性质、变性沉淀凝固:无

胶体性质、变性沉淀凝固:有

Ps:核酸的嘌呤环和嘧啶环的最大吸收峰在260nm处

 

5.蛋白质命名:

50个氨基酸残基以下的为多肽:39个氨基酸残基—促肾上腺皮质激素—多肽

50个氨基酸残基以上的为蛋白质:51个氨基酸残基—胰岛素—蛋白质

 

6.  蛋白质的分子结构

 

一级结构

二级结构

三级结构

四级结构

定义

从N-C端氨基酸的排列顺序

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构

整条肽链所有原子(氨基酸残基)在三维空间的排布位置

蛋白质分子中各亚基间的空间排布

表现形式

肽链

Α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲

结构域、分子伴侣

亚基

维系键

肽键、二硫键

氢键

氢键、离子键、疏水键、范德华力

氢键、离子键

特点及意义

牛胰岛素有三个二硫键。空间构象的基础。

模体:锌指结构、钙结合蛋白、亮氨酸拉链

举例:肌红蛋白。分子伴侣:热休克蛋白(Hsp70)、伴侣蛋白、核质蛋白

举例:血红蛋白。亚基之间以费共价键结合

 

7.蛋白质各级结构的特点

二级结构

1.肽键:6个原子(C.H.O.N.α1.α2);且肽键有一定双建性能,不能自由旋转:肽单位:同一平面的6个原子组成肽单位

2.α螺旋为右手螺旋,每3.6个氨基酸上升一圈,螺距为0.54nm,每周3.6个氨基酸残基;所有氨基酸均 可参加α螺旋,以Ala、Glu、Leu、Met多见

3.β转角以4个氨基酸残基组成,第二位残基为脯氨酸,其他有甘、色、天冬氨酸、天冬酰胺

4.模体是具有特殊功能的超二级结构;锌指结构是特殊的模体:由1个α螺旋和2个反相平行的β折叠组成,Zn+稳定作用,含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合

三级结构

1.结构域:分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构紧密的区域,并各行功能

2.分子伴侣:提供环境加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。许多分子伴侣是ATP酶,

四级结构

单独的亚基没有生物学功能

 

 

 

8蛋白质的结构与功能

蛋白质一级结构:

A.蛋白质变性后:蛋白质空间结构破坏而一级结构不变,可恢复其空间结构,恢复功能

B一级结构相似具有相似功能:催产素和抗利尿激素。

C氨基酸序列提供生物进化的信息

D重要蛋白质氨基酸序列改变可引起分子病:血红蛋白β亚基第6位谷氨酸-缬氨酸,导致镰刀形贫血

 

A一级结构师空间构象的基础,如空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏,就能恢复原来的空间结构,恢复功能。

B一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能,如不同哺乳类动物的胰岛素都是由A和B两条链组成的,且二硫键的配对位置和空间构象也饿相似,一级结构中只有个别结构有差异,它们都执行相同的调节糖代谢的生理功能。

C一级结构氨基酸序列提供重要的生物进化信息,如人与猕猴的Cyt c一级结构很相近,人与黑猩猩的Cyt c完全相同,灰鲸是哺乳动物,由陆地动物演化,它与猪牛羊Cyt c一级结构相近。

D一级结构重要蛋白质的氨基酸序列改变可能引起疾病,如正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸,镰状红细胞贫血患者的血红蛋白中谷氨酸变成了缬氨酸,导致分子病。

 

 

蛋白质高级结构:

A.肌红蛋白和血红蛋白结构相似:都含有血红素为辅基。

  肌红蛋白为三级结构

  血红蛋白为四级结构:1分子Hb携带4分子氧气,胚胎期α2ε2,胎儿期α2γ2,成人α2β2

B.一级结构不变,蛋白质构象改变为构象病:疯牛病有朊病毒引起,α螺旋—β折叠

β折叠的蛋白对蛋白酶不敏感,水溶性差,热稳定性好,形成淀粉样纤维沉积而致病

 

9.蛋白质变性、沉淀和凝固

A变性:蛋白质空间结构破坏,一级结构不变,二硫键和非共价键的破坏

B复性:去除变性因素和恢复空间构象和功能

C蛋白质变形后:黏度增加、溶解度降低、结晶力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解

D蛋白质变性不一定凝固,但蛋白质凝固一定变性。

 

9.蛋白质的分离和提纯

透析

大分子蛋白子

大分子蛋白先分离

超滤法

大分子蛋白质

浓缩蛋白质溶液

丙酮沉淀

蛋白质含量很低

0-4℃,10倍丙酮沉淀蛋白质,立即分离,易变性

盐析

蛋白质水化膜破坏表面电荷被中和

硫酸铵、硫酸钠、氯化钠破坏水化膜;PH=PI,除其表面电荷,盐析效果越好

免疫沉淀

蛋白质具有抗原性

分离抗原蛋白

电泳

蛋白质带电荷

薄膜电泳、琼脂糖凝胶电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、双向电泳

层析

蛋白质颗粒大小、电荷多少、亲和力—相分配原理

A凝胶过滤层析:分子量大的先洗脱下来

B阴离子层析:树脂颗粒带正电,负电量小的蛋白质首先被洗脱,根据电荷不同,aa种类和数目不同

超速离心

蛋白质分子量大小

即可分离纯化蛋白质,又可测定蛋白质分子含量

各种鉴别

蛋白质定量测定

Folin酚试剂法、双缩脲法、紫外线吸收法

蛋白质分子量测定

密度梯度离心、SDS聚丙烯凝胶酰胺电泳、凝胶过滤

 

第二章核酸的结构和功能

1.核酸的组成

核酸→核苷酸→磷酸

           ↓→核苷/脱氧核苷→碱基/戊糖

2.各类键的区别

糖苷键

戊糖+碱基=核苷

戊糖与碱基之间

磷酯键

磷酸+核苷=核苷酸

磷酸与核苷酸之间

3’-5’磷酸二酯键

核苷酸……核苷酸=核酸

核苷酸之间

氢键

DNA变性是氢键断裂

A≡T、G=C

DNA的非共价键

3’-5’磷酸二酯键、β糖苷键、磷酸脱氧核糖的5’-OH的酯键

 

 

3.核酸的空间结构

 

一级结构

二级结构

三级结构

定义

核苷酸的排列顺序

DNA的双螺旋结构

双螺旋基础扭曲超螺旋

功能

1.DNA遗传信息,基因复制和转录的模板

2.遗传的物质基础,生命活动的信息基础

 

4.Chargaff规则

①不同生物的DNA,其碱基不同

②同一个体不同器官组织DNA有相同的碱基

③特定组织的DNA,不随年龄、营养状态和环境改变

④A=T、G=C,暗示碱基互补配对

5.DNA 双螺旋结构

①反向平行;右手螺旋,直径2.37nm,螺距3.54nm(蛋白质α螺旋螺距0.54nm)

Ps:A-DNA环境湿度相对降低后的右手螺旋,Z-DNA左手螺旋结构

②磷酸和核糖构成亲水骨架在外侧,碱基在内测

③碱基互补:A+T/G+C=1,每个螺旋有10.5个碱基对(蛋白质α螺旋每周3.6个残基),每对碱基之间相对旋转角度36°,相邻两碱基平面垂直距离0.34nm

④碱基键双螺旋的稳定:疏水作用力(碱基堆积力)和氢键,碱基堆积力>氢键

6.DNA的超螺旋结构以负超螺旋多见

7.DNA双链折叠盘绕形成致密染色体:

         第1次                    2次                  3次                4次

双链DNA→→→染色质细丝(核小体)→→染色质中控螺旋管→→染色质超螺旋纤维→→染色单体、组装成染色体

核小体:由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4组成→→→两分子H2A、H2B、H3、H4形成8聚体—组蛋白核心→→→DNA在核心组蛋白上盘绕形成核小体的核心颗粒→→→DNA+核心颗粒+H1=染色质细丝(第1次折叠产物)

Ps:端粒和着丝粒位于染色体末端的功能区,由染色体末端DNA与DNA结合蛋白构成,端粒DNA重复序列是TTAGGG,着丝粒是富含A、T的序列

8.RNA种类和功能

 

mRNA

tRNA

rRNA

主要功能

DNA合成的模板

氨基酸的载体

核糖体的组成成分

分子量

大小各异

最小

大小各异

比例

2-5%

15%

>80%最多

二级结构

线形单练

三叶草

花环

结构特点

5’m7Gppp帽结构、3’poly-A尾结构、有遗传信息密码

含有稀有碱基DHU环、TΨC环、反密码子

核糖体大、小亚基

大:5/5.8/28SrRNA+pro

小:18SrRNA+pro

主要分布

胞核、胞质

胞质0

胞质

 

9.hnRNA是不成熟的mRNA,含有内含子和外显子。5’帽结构和3’polyA共同负责mRNA从核酸到胞质的转位,维系mRNA的稳定,和翻译起始调控。

Ps:内含子是可以被转录但是不能被翻译的被切除的片段

    外显子是可以被转录也可以被翻译的被保留的片段

10.tRNA的稀有碱基DHU、Ψ、mG、mA,稀有碱基均是转录以后修饰而成的

.tRNA的二级结构呈三叶草形,三级结构呈倒L形

DHU

识别酰基tRNA合成酶

反识密码子环

识别遗传密码

TΨC环

识别核蛋白体

CCA-OH

氨基酸接纳茎

11.rRNA含量最多,与核糖体蛋白构成核糖体

 

原核生物核糖体的组成

真核生物核糖体的组成

小亚基

大小30S,rRNA—16S,蛋白质21种

大小40S, ,rRNA—18S,蛋白质33种

大亚基

大小50S, ,rRNA—5S、23S,蛋白质31种

大小60S, ,rRNA—5S、5.8S、28S,蛋白质49种

12.其他非编码RNA

核内小RNA

snRNA

细胞核

参与真核hnRNA内含子的加工剪接

核仁小RNA

sonRNA

核仁

参与rRNA的加工与修饰

胞质小RNA

scRNA

细胞质

参与形成信号识别颗粒

核酶

ribozyme

细胞内

具有催化功能的小RNA, RNA剪切

小干扰RNA

siRNA

 

对外源入RNA基因的切割,参与转录后调节

微RNA

miRNA

细胞质

通过结合mRNA而选择性调控基因表达

 

13核酸的理化性质

嘌呤和嘧啶含有共轭双建,在260nm处有最大吸收峰,用于测定DNA或RNA含量。核酸为多元酸,酸性强,溶液黏度极大

14.DNA的变性

①双链的氢键断裂,双链解为单链,一级结构不变

②.DNA变性解链时,共轭双建暴露,在260nm处吸光度随之增加,称DNA的增色效应

③变性后黏度降低

④Tm值为在解链过程中,紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的50%时的温度,定义为DNA的解链温度,与DNA链的长短和GC含量有关

 

15. .DNA的复性

变性后迅速冷却至4℃以下—增色—不复性

变性后缓慢冷却(称退火)—减色—复性

16.核酸分子杂交:.DNA与单链之间,.DNA与RNA之间,RNA与RNA 之间

核酶:小分子RNA,具有催化特定RNA降解的活性,在RNA 合成后的剪接修饰中有作用

核酸酶:水解核酸的酶

核酸外切酶:水解核酸分子链末端磷酸二酯键的核酸酶,3’-5’和5’-3’

核酸内切酶:在DNA和RNA分子内部切断磷酸二酯键的酶

17.DNA变性和RNA变性的比较

 

.DNA变性

蛋白质变性

定义

双链间的氢键断裂

蛋白质特定空间构象破坏

主要破坏

氢键破坏,一级结构不破坏

二硫键和非共价键破坏,不破坏一级结构

变性因素

加热、加酸、加碱

加热、加酸、加碱、乙醇、重金属离子、生物碱试剂

变性后

DNA变性后,增色效应,黏度降低

黏度增加、溶解度降低、结晶能力消失、生物活性丧失,易被蛋白酶水解

复性

一定条件下可以复性

一定条件下可以复性

 

 

第三章酶

1.酶的基本概念

核酶

高效特异催化的核糖核酸,主要作用于核酸

脱氧核酶

高效特异催化脱氧核糖核酸

单体酶

单一亚基构成的酶(一条多肽链构成的三级结构)牛胰核糖核酸酶A、溶菌酶、羧肽酶,肠道蛋白水解酶

寡聚酶

相同或不同的亚基以非共价键连接的酶,蛋白激酶A、磷酸果糖激酶-1

多酶体系

具有不同催化功能的酶聚合而成多酶复合体,如丙酮酸脱氢酶复合体

多功能酶

一条肽链上同时具有多种不同催化功能的酶

单纯酶

仅含有蛋白质的酶,脲酶、蛋白酶、淀粉酶

结合酶

酶蛋白和辅助因子组成的酶

酶活性中心

与底物特异性结合并催化底物转化成产物的具有特定结构的区域

同工酶

催化相同化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质均不同

变构酶

与效应剂可逆结合,改变酶的构象影响酶的活性

2.结合酶:A酶蛋白:一种酶蛋白与一种辅助因子结合,催化一定化学反应,决定酶促反应特异性和催化机制

         B辅助因子:非蛋白,一种辅助因子与多种酶蛋白结合成不同的酶,催化不同的化学反应,决定酶促反应的性质和类型,辅助因子主要参与传递电子、质子、或起运载体作用

3.辅酶与酶蛋白结合疏松,将所携带的质子或基团转移出去,多为小分子化合物NAD+、NADP

  辅基与酶蛋白结合紧密,对热稳定,多为金属及小分子化合物FAD、FMN,2/3的酶含有金属离子

 

 

 

Ps:记住缩写和所含维生素

辅酶或辅基

缩写

转的移基团

所含维生素

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶Ⅰ

NAD+

H+、电子

烟酰胺(VitPP)

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶Ⅱ

NADP+

H+、电子

烟酰胺(VitPP)

黄素腺嘌呤二核苷酸

FAD

氢原子

VitB1

焦磷酸硫胺素

TPP

醛基

VitB2

磷酸吡多醛

 

氨基

VitB6

辅酶A

CoA

酰基

泛酸

四氢叶酸

FH4

一碳单位

叶酸

硫辛酸

 

酰基

硫辛酸

 

4.

过氧化氢酶

Fe2+

丙酮酸激酶

K+、Mg2+

过氧化物酶

Fe2+

丙酮酸羟化酶

Mn2+、Zn2+

核糖核苷酸还原酶

Mn2+

细胞色素氧化酶

Cu2+

碱性磷酸酶

Mg2+

磷脂酶C

Ca2+

羧基肽酶

Zn2+

己糖激酶

Mg2+

酶的激活剂大多数为金属离子,如Mg2+、K+、Mn2+、Cl-(唾液淀粉酶的非激活剂)、有机化合物激活剂:胆汁酸盐

5.金属离子的作用

a.作为催化基团参与催化反应,传递电子

b.作为连接底物和酶的桥梁

c.稳定酶的构象

d.中和阴离子,降低反应中底物的静电斥力

 

6.酶的活性中心:执行催化功能的部位

a.必须基团在一级结构上比较远,但在空间结构上较近,具有三级结构

c.必须基团可以位于活性中心内,也可以外,每个酶都有必须基团

d必须基团分催化基团 识别和结合底物,形成酶-底物复合物

            结合基团 影响底物化学键的稳定性,催化底物的化学反应,转变成产物

e.酶的必须基团常见的有丝氨酸残基的羟基、组氨酸残基的咪唑基、半胱氨酸残基的硫基、酸性氨基酸的羧基

7.同工酶

乳酸脱氢酶LDH1—心肌、LDH2—红细胞、LDH3—脾、LDH—4/DH5—肝和骨骼肌

肌酸激酶CK1—脑、CK2—心肌、CK3—骨骼肌

CK2仅见于心肌,心肌梗死3-6小时升高,12-24小时高峰,3-4天恢复正常

8.酶与其他催化剂的不同点

一般催化剂

催化效率高

催化效率比酶低

绝对专一性和相对专一性

专一性不高

酶的反应条件温和,常温反应

加热才反应

酶的活性和酶量收代谢调节

不受调节

酶的化学本质蛋白质,不稳定

稳定

9.酶与催化剂的相同点

a.催化反应前后没有质和量的变化,结构也不变

b.都只催化热力学允许的反应

c.只能加速反应进程,不能改变反应的平衡点

d.在可逆反应中,既催化正反应,也化逆反应

e.酶和一般催化剂加速反应的机制是降低反应的活化能

 10.酶促反应动力学

底物浓度

其他因素不变,底物浓度对反应速度成矩形双曲线

酶浓度

底物浓度远远大于酶浓度时,酶对反应速度成直线

温度

酶促反应速度最快的温度为最适温度,不是特征常数

PH

酶促反应速度最大的PH值为最适PH,不是特征常数

抑制剂

是酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质

激活剂

是酶活性增加的物质

Km值

酶促反应速度达最大的50%时的底物浓度,特征常数,与酶的结构、底物、PH、温度、离子强度有关,与酶浓度无关

11.米氏方程

V=Vmax〖S〗/Km+〖S〗

a.当S远大于Km时,v=Vmax,零级反应

b.当S远小于Km时,v=Vmax/Km乘S,反应速度与底物浓度呈正比

c.如有几种底物时,Km值最小的为天然底物

d.Km表示亲和力,Km值越小,亲和力越大

e.加热强酸等是酶发生不可逆破坏而失活,称酶的钝化,不是“抑制“

f.酶最适PH为1.8,肝精氨酸酶PH为9.8

 

12.酶的抑制

 

不可逆性抑制作用

竞争性抑制作用

非竞争性抑制作用

反竞争性一直作用

作用机制

抑制剂与酶活性中心上的必须基团以共价键结合

抑制剂与底物相似,与底物竞争结合酶的活性中心

抑制剂与酶活性中心以的必须基团结合

抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合

抑制剂的出去方法

不用透析、超滤方法

可透析、超滤方法

可透析、超滤方法

可透析、超滤方法

常考例子

①磷抑制胆碱酯酶②重金属抑制硫基酶③路易士气抑制硫基酶

①丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶②磺胺药抑制二氢叶酸还原酶

--

--

表观Km值

 

增大

不变

减小

最大速度Vmax

 

不变

降低

降低

Ps:竞K大,非V小

13.酶的别构调节:代谢产物与酶活性中心以外的某部位以非共价键可逆结合,改变酶的构象而改变酶的活性

①其速度不符合米氏方程,为S形曲线

②别构酶多是关键酶,反应常不可逆

③别构调节可引起酶的构象变化

④别构酶常有多亚基组成,S性曲线说明多个亚基之间具有协同作用

⑤别构酶有两个中心,催化中心和调节中心(不是催化亚基和调节亚基)

⑥别构调节和化学修饰都是快速调节(酶含量调节是缓慢调节)

13.酶的化学修饰:磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化、--SH和—S—S—的互变、以磷酸化修饰最常见

酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露

14.在转录水平促进酶合成的物质是诱导物

   在转录水平减少酶蛋白合成的是辅阻遏物

   辅阻遏物与无活性的阻遏蛋白结合而影响基因的转录称为阻遏作用

   阻遏作用使酶蛋白生成减少而调节酶的活性,很慢,为缓慢调节

15.酶与疾病和药物

氯霉素

抑制细菌核糖体上转肽酶,抑制蛋白质合成

磺胺

竞争性抑制二氢叶酸合成酶

甲氨碟呤

竞争性抑制二氢叶酸还原酶

5-FU(5氟尿嘧啶)

抑制胸苷酸合酶

6-硫基嘌呤

作用部位广泛,主要抑制嘌呤核苷酸的合成

别嘌呤醇

抑制黄嘌呤氧化酶

白化病

酪氨酸酶缺乏

苯丙酮尿病

苯丙氨酸羟化酶缺乏

蚕豆病

G6P脱氢酶缺乏

 

 

第四章维生素

1.脂溶性维生素

 

主要功能

活性形式

缺乏病

VitA

构成视紫红质,有效抗氧化,保持上皮结构完整,促进生长发育,代谢物课余核受体结合,缺乏后对弱光敏感性降低

视黄醇、视黄醛、视黄酸

夜盲症、干眼症

VitD

促进钙磷吸收,促进骨盐代谢与骨的正常生长

1,25-(OH)2-VitD3

佝偻病、软骨病

VitE

抗氧化,保护生物膜、维持生殖功能,促进血红素生成,组织细胞分化免疫调节

生育酚

溶血性贫血,神经功能障碍

VitK

促进肝合成FII、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ、抗凝血因子蛋白C、蛋白S维持骨盐含量

甲基1,4--萘醌

易出血

2.水溶性维生素

 

功能

活性形式

缺乏症

VitB1

 

焦磷酸硫胺素TPP

脚气病、末梢神经炎

VitB2

也成核黄素

FAD、FMN

口角炎、舌炎、唇炎、阴囊炎

VitB6

氨基酸脱羧酶及转氨酶的辅酶、ALA核酶的辅酶

磷酸吡多醛

磷酸吡多酸

 

VitB12

促甲基转移、促DNA合成、促红细胞成熟、琥珀酰辅酶A的合成

甲钴胺素、5’脱氧腺苷钴胺素

巨幼细胞性贫血、神经脱髓鞘

VitPP

构成脱氢酶的辅酶

NAD+、NADP+

癞皮病

VitC

参与体内羟化反应,参与氧化作用,增强免疫力作用

抗坏血酸

坏血病

泛酸

构成CoA的成分,参与体内酰基转移、参与脂肪酸合成

CoA、ACP

 

 

叶酸

参与一碳单位的转移,与蛋白质、核酸合成、红细胞、白细胞合成有关

FH4

巨幼细胞性贫血

生物素

构成羧化酶的辅酶,参与CO2固定,参与细胞信号转导

生物素辅酶

 

 

 

 

发表评论 已经有0条评论 查看全部评论

关键字

相关信息