中山大学细胞生物学考研复习问答题汇总

点赞(0) 反对(0) 本站小编 免费考研网 2018-01-07 15:59:18 阅读(0)

 中山大学细胞生物学考研复习问答题汇总

1. 一般性主观思考题

1. 胡克和列文虎克发现细胞的动机是不同的, 你对此有何感想?

答:胡克当时的目的只是想弄清楚为什么软木塞吸水后能够膨胀,并且能够堵塞住暖水瓶中的气体溢出而保温。列文虎克是为了保证售出的布匹质量,用显微镜检查布匹是否发霉。正是由于他们的观察力和对自然现象的好奇心, 以及对事业的责任感才导致细胞的发现。

2. 为什么恩格斯对细胞学说给予与此高的评价?

答:因为细胞学说的提出解决了生命的共同起源, 即生命的同一性问题。

3. 如何理解人才、理论和技术在科技发展中的作用?

4. 证明最早的遗传物质是RNA 而不是DNA 的证据是什么?

答:核酶的发现。所谓核酶就是具有催化活性的RNA 分子。

5. 举例说明细胞的形态与功能相适应。

6. 真核细胞的体积一般是原核细胞的1000倍,真核细胞如何解决细胞内重要分子的浓度问题?

答:出现了特化的内膜系统,这样,体积增大了,表面积也大大增加, 并使细胞内部结构区室化,一些重要分子的浓度并没有被稀释。

7. 相邻水分子间的关系是靠氢键维系的, 这种氢键赋予水分子哪些独特的性质, 对于生活细胞有什么重要性?

8. 蛋白质的糖基化对蛋白质的理化性质有哪些影响?

9. 组成蛋白质的基本构件只是20种氨基酸。为什么蛋白质却具有如此广泛的功能?

答:根本原因是蛋白质具有几乎无限的形态结构,因此蛋白质仅仅是一类分子的总称。换句话说,蛋白质之所以有如此广泛的作用,是因为蛋白质具有各种不同的结构,特别是在蛋白质高级结构中具有不同的结构域,而这种不同的空间构型使得蛋白质能够有选择地同其它分子进行相互作用,

这就是蛋白质结构决定功能的特异性。正是由于蛋白质具有如此广泛不同特异性才维持了生命的高度有序性和复杂性。

10. 为什么解决生命科学的问题不能仅靠分子生物学而要靠细胞生物学?

11. 请简述病毒的生活史

2. 细胞生物学研究方法

1. 何谓乳腺生物反应器, 它的出现有什么意义?

2. 为什么电子显微镜需要真空系统(vacuum system)?

3. 什么是相位和相差?

4. 与光镜相比, 用于电子显微镜的组织固定有什么特殊的要求?

5. 什么是细胞分选?基本原理是什么?

6. 什么是细胞培养, 应注意哪些问题?

7. 什么是细胞系和细胞株?

8. 动物体细胞克隆有什么意义?

9. 蔗糖、甘油和氯化铯都是密度离心分离中的介质, 它们在性质上和使用上有什么不同?

10. 离子交换层析的原理是什么?

3. 细胞质膜与跨膜运输

1. 请比较质膜、内膜和生物膜在概念上的异同

2. 如何理解细胞膜作为界膜对细胞生命活动所起的作用?

3. 简述细胞膜结构的基本功能及对细胞生命活动的影响

4. 有人说红细胞是研究膜结构的最好材料,你能说说理由吗?

5. 红细胞如何进行O2和CO2的运输作用?

6. 请简述红细胞膜骨架的装配过程

7. 有人说膜脂的功能仅作为膜的骨架,并作为非脂溶性物质进入细胞的障碍, 你认为此说有何不妥?

8. 糖脂是如何决定血型的?

9. 十二烷基磺酸钠(SDS)和Triton X-100都是去垢剂,哪一种可用于分离有生物功能的膜蛋白?

10. 膜结构不对称性的意义是什么?

11. 孔蛋白只存在于双层膜的外膜中,为什么?

12. 在酶法标记测定膜蛋白的定向实验中若是要标记膜内侧的蛋白,该如何处理?

13. 请说明磷脂酶处理法研究红细胞膜脂在脂双层中定位的原理

14. 膜的流动性的生理意义何在?

15. 请从起始条件、运输方式、产生的结果等三个方面进行主动运输和被动运输的比较。

16. 如何根据细胞的渗透现象解释植物细胞的质壁分离(plasmolysis)?

17. 为什么所有带电荷的分子(离子) , 不管它多小, 都不能自由扩散?

18. 如何理解" 被动运输是减少细胞与周围环境的差别,而主动运输则是努力创造差别,维持生命的活力"?

答:主要是从创造差异对细胞生命活动的意义方面来理解这一说法。主动运输涉及物质输入和输出细胞和细胞器,并且能够逆浓度梯度或电化学梯度。这种运输对于维持细胞和细胞器的正常功能来说起三个重要作用:① 保证了细胞或细胞器从周围环境中或表面摄取必需的营养物质,即使这些营养物质在周围环境中或表面的浓度很低; ② 能够将细胞内的各种物质,如分泌物、代谢废物以及一些离子排到细胞外,即使这些物质在细胞外的浓度比细胞内的浓度高得多; ③能够维持一些无机离子在细胞内恒定和最适的浓度,特别是K+、Ca2+和H+的浓度。概括地说,主动运输主要是维持细胞内环境的稳定,以及在各种不同生理条件下细胞内环境的快速调整, 这对细胞的生命活动来说是非常重要的。

19. 四种运输ATPase 在结构、存在部位和功能上有什么不同?

20. 简述 Na+/K+泵(Na+/K+ pump, Na+/K+ ATPase)的结构和作用机制

答:Na+/K+泵是动物细胞中由ATP 驱动的将Na+ 输出到细胞外同时将K+输入细胞内的运输泵,又称Na+泵或Na+/K+交换泵。实际上是一种Na+ /K+ ATPase。Na+ /K+ ATPase是由两个大亚基(α亚基) 和两个小亚基(β亚基) 组成。α亚基是跨膜蛋白,在膜的内侧有ATP 结合位点,细胞外侧有乌本苷(ouabain)结合位点; 在α亚基上有Na+和K+结合位点。


Na+/K+ ATPase运输分为六个过程: ①在静息状态,Na+/K+泵的构型使得Na+ 结合位点暴露在膜内侧。当细胞内Na+浓度升高时,3个 Na+ 与该位点结合;② 由于Na+的结合,激活了ATP 酶的活性, 使ATP 分解, 释放ADP ,α亚基被磷酸化; ③由于α亚基被磷酸化, 引起酶发生构型变化, 于是与Na+ 结合的部位转向膜外侧,并向胞外释放3个Na+ ;④膜外的两个K+同α亚基结合; ⑤ K+ 与磷酸化的Na+/K+ ATPase结合后, 促使酶去磷酸化; ⑥ 去磷酸化后的酶恢复原构型, 于是将结合的K+ 释放到细胞内。每水解一个ATP , 运出3个Na+ , 输入2个K+ 。Na+ /K+泵工作的结果,使细胞内的Na+浓度比细胞外低10~30倍,而细胞内的K+浓度比细胞外高10~30倍。由于细胞外的Na+浓度高,且Na+是带正电的,所以Na+ /K+泵使细胞外带上正电荷。

意义: Na+/K+ 泵具有三个重要作用, 一是维持了细胞Na+离子的平衡,抵消了Na+离子的渗透作用; 二是在建立细胞质膜两侧Na+离子浓度梯度的同时,为葡萄糖协同运输泵提供了驱动力; 三是Na+泵建立的细胞外电位,为神经和肌肉电脉冲传导提供了基础。

21. 简述Ca2+ 泵(Ca2+ pump, Ca2+ ATPase)的结构和作用机理

答:Ca2+-ATPase有10个跨膜结构域,在细胞膜内侧有两个大的细胞质环状结构,第一个环位于跨膜结构域2和3之间,第二个环位于跨膜结构域4和5之间。在第一个环上有Ca2+离子结合位点; 在第二个环上有激活位点,包括ATP 的结合位点。Ca2+-ATPase的氨基端和羧基端都在细胞膜的内侧,羧基端含有抑制区域。在静息状态,羧基端的抑制区域同环2的激活位点结合,使泵失去功能,这就是自我抑制。

Ca2+-ATPase泵有两种激活机制,一种是受激活的Ca2+/钙调蛋白(CaM)复合物的激活,另一种是被蛋白激酶C 激活。当细胞内Ca2+浓度升高时,Ca2+同钙调蛋白结合,形成激活的Ca2+/钙调蛋白复合物,该复合物同抑制区结合,释放激活位点,泵开始工作。当细胞内Ca2+浓度下降时,CaM 同抑制区脱离,抑制区又同激活位点结合,使泵处于静息状态。在另一种情况下,蛋白激酶C 使抑制区磷酸化,从而失去抑制作用;当磷酸酶使抑制区脱磷酸,抑制区又同激活位点结合,起抑制作用。

Ca2+ 泵的工作原理类似于Na+/K+ ATPase。在细胞质膜的一侧有同 Ca2+结合的位点,一次可以结合两个 Ca2+, Ca2+结合后使酶激活,并结合上一分子ATP ,伴随ATP 的水解和酶被磷酸化,Ca2+泵构型发生改变,结合 Ca2+的一面转到细胞外侧,由于结合亲和力低Ca2+离子被释放,此时酶发生去磷酸化,构型恢复到原始的静息状态。

Ca2+ -ATPase每水解一个ATP 将两个Ca2+离子从胞质溶胶输出到细胞外。

22. 请简述细菌细胞中葡萄糖的磷酸化运输机理

答:细菌细胞中葡萄糖的磷酸化运输过程是:首先将供体磷酸烯醇式丙酮酸的磷酸基团转移到细胞质的酶I(E-I),然后将磷酸基团转移给HPr 蛋白,起始步骤对于各种糖的运输都是相同的。第二步要根据被转运的糖而定,如运输的是葡萄糖,HPr 蛋白要将磷酸基转给酶Ⅲ(E-Ⅲ) ,再转给位于质膜中的酶Ⅱ(E-Ⅱ) ,但对于甘露糖的转运则不需酶Ⅲ的参与,所以可直接将磷酸基团转给位于质膜

中的酶Ⅱ(E-Ⅱ) ;最后由酶Ⅱ将磷酸基团转给被运输的糖。酶Ⅱ和酶Ⅲ对于不同的糖具有特异性。 该运输方式中,被转运进到细胞中的糖浓度,从形式上看没有提高,但实质上是提高了,只不过通过磷酸化作用进行了修饰。

24. 简述说明ABC 运输蛋白对甘露糖运输的机理。

25. 请比较动物细胞和植物细胞主动运输的差异

4. 细胞环境与互作

5. 动物细胞的细胞外基质和植物细胞的细胞壁的共同特征是什么?

6. 细胞外基质具有哪些功能?

7. 透明质酸在细胞外基质中的存在方式和作用是什么?

8. 蛋白聚糖在细胞外基质中的功能是什么?

9. 胶原的合成、装配和分泌的过程怎样? 何时成为水不溶性的?

10. 举例说明某一特定组织的性能通常与胶原分子的三维结构有关

11. FN的主要功能是什么?

12. 抗体检测细胞识别和粘着的原理是什么? 如何判断实验结果?

13. 比较三种类型的细胞粘着分子在结构上的差异。

14. 细胞有几种类型的粘着? 它们之间有何不同?

16. 粘着带与粘着斑连接有什么不同?

17. 间隙连接的作用如何受细胞质中Ca2+和H+浓度的调节?

5. 细胞通讯

1. 比较信号传导(cell signalling)与信号转导(signal transduction)的差别

答: 都是关于细胞通讯的基本概念, 但二者的涵义是不同的, 前者强调信号的释放与传递,包括细胞通讯的前三个过程:

①信号分子的合成: 一般的细胞都能合成信号分子,而内分泌细胞是信号分子的主要来源。

②信号分子从信号传导细胞释放到周围环境中:这是一个相当复杂的过程,特别是蛋白类的信号分子,要经过内膜系统的合成、加工、分选和分泌,最后释放到细胞外。

③信号分子向靶细胞运输:运输的方式有很多种,但主要是通过血液循环系统运送到靶细胞。 信号转导强调信号的接受与放大, 包括细胞通讯的后三步:

④靶细胞对信号分子的识别和检测: 主要通过位于细胞质膜或细胞内受体蛋白的选择性的识别和结合。

⑤细胞对细胞外信号进行跨膜转导,产生细胞内的信号。

⑥细胞内信号作用于效应分子,进行逐步放大的级联反应,引起细胞代谢、生长、基因表达等方面的一系列变化。

另外,细胞完成信号应答之后,要进行信号解除,终止细胞应答,主要是通过对信号分子的修饰、水解或结合等方式降低信号分子的水平和浓度以终止反应。

2. 举例说明什么是缺少细胞内催化活性的酶联受体和具有细胞内催化活性的受体?

答: 酶联受体的细胞内结构域常常具有某种酶的活性, 故称为酶联受体。但并非所有的酶联受体的细胞内结构域都具有酶活性, 所以, 根据受体的细胞内结构域是否具有酶活性将此类受体分为两大类:缺少细胞内催化活性的酶联受体和具有细胞内催化活性的酶联受体。

如非酪氨酸激酶受体(nonreceptor tyrosine kinases)就是缺少细胞内催化活性的酶联受体, 受体与酪氨酸蛋白激酶是分开的两种蛋白, 与此类受体结合的信号分子有促红细胞生成素、干扰素等。此类受体的细胞内结构域虽然没有催化活性, 但仍同酶直接相关。配体与受体结合, 使两个受体单体形成二聚体, 然后每一个受体单体结合一个酪氨酸蛋白激酶, 并将之激活。虽然这种受体本身没有酶的结构域, 但实际效果与具有酶结构域的受体是一样的。

细胞内具有催化结构域的酶联受体有很多种类型:某些配体与受体结合激活受体细胞内结构域中的鸟苷环化酶的活性, 或是磷酸酶的活性, 此类受体通常以单体起作用。

如胰岛素和生长因子受体同配体结合后触发蛋白激酶的活性。在多数情况下, 受体与配体结合后, 受体会形成二聚体, 并激发丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶活性或酪氨酸蛋白激酶的活性。习惯上将这些受

体称为受体丝氨酸/苏氨酸激酶(receptor serine /threonine kinase) 和受体酪氨酸激酶(receptor tyrosine kinase,RTKs)。它们的作用是将受体细胞内结构域进行自身磷酸化。RTKs 的自我磷酸化能够产生几个与细胞质酶结合的位点, 从而将这些酶集中到质膜旁的底物处, 在某些情况下, 也能产生第二信使。此外,RTKs 能够磷酸化多种底物蛋白, 并改变它们的活性。关于受体丝氨酸/酪氨酸激酶的信号转导了解较少。

3. 什么是G 蛋白循环(G protein cycle)? 与哪些蛋白相关?

4. 胰高血糖素和肾上腺素是如何使靶细胞中的cAMP 的浓度升高的?

5. 比较激活型与抑制型G 蛋白偶联系统的共同点和差异。

6. 哺乳动物细胞中糖原的分解是第二信使cAMP 通过PKA 激活细胞质中的靶酶引起信号转导的典型例子,请说明其机理

7. 为什么说肾上腺素和胰高血糖素不仅激活了催化糖原裂解的酶,而且还促进细胞利用小分子前体合成葡萄糖?

8. 蛋白激酶C 如何参与基因表达的调控?

9. 细胞中Ca2+浓度通常不到10-7M ,这是如何控制的?

答: 控制的方式是多方面的, 包括:①在正常情况下, 膜对Ca2+是高度不通透的。②质膜和ER 的膜中含有能够将Ca2+从胞质溶胶中泵出细胞外或泵进ER 腔的运输系统。许多不同的刺激, 如神经冲动到达肌细胞, 都会触发靶细胞通过打开质膜或ER 膜中Ca2+通道进行应答。③Ca2+通过膜通道扩散, 使胞质溶胶中Ca2+浓度快速升高。

细胞质膜中的钙离子泵将胞质溶胶中的Ca2+运输到细胞外,而内质网膜中钙离子泵则将Ca2+隐藏到内质网腔。除了钙泵以外,某些细胞的质膜中还有Na+-Ca2+交换泵,将Na+输入到细胞质,而将Ca2+从胞质溶胶中输出; 此外,线粒体膜也能将钙离子运输到线粒体基质。细胞通过上述的钙离子运输体系将细胞质中的Ca2+维持在极低的水平。提高细胞质中钙离子浓度主要是通过各种刺激作用打开细胞质膜和内质网膜中的钙离子通道。

在内质网膜上有两种主要类型的Ca2+通道,其中一种是IP3受体,另一种是RyRs(ryanodine

receptor) 受体,这种受体与植物碱结合而打开。Ryanodine 受体主要是在刺激型细胞中发现的,在这些细胞中, 当达到动作电位时,ryanodine 受体开放,使细胞质中Ca2+升高。在不同类型的细胞中,使ryanodine 受体打开的介质也有所不同,Ca2+本身也可以将Ca2+通道打开。当有限量的Ca2+通过质膜进入细胞质时,可以诱导SER 膜中的ryanodine 受体打开,使内质网中的Ca2+释放到胞质溶胶中,这种现象称为钙诱导的钙释放(calcium-induced calcium release)。

10. 举例说明Ca2+ -钙调蛋白依赖性的蛋白激酶(Ca2+ /calmodulin-dependent protein kinase, CaM-Kinase) 的激活与作用。

11. Ca2+在植物叶保卫细胞关闭中起什么作用?

12. 细胞如何解除IP3的信号作用?

答: 主要是改变IP3的结构, 通过两种方式:

①IP3被水解, 即IP3在5'-磷酸酶的作用下, 水解为I(1,4)P2,并且进一步水解成肌醇。5' 磷酸酶是一种膜结合的酶。②在胞浆的肌醇磷酸脂3-激酶的作用下,IP3被ATP 磷酸化生成肌醇-1,3,4,5-四磷酸(inositol-1,3,4,5-tetraphosphate, IP4),然后被水解成无活性的肌醇-1,3,4-三磷酸(inositol-1,3,4-trisphosphate) 从而解除IP3的作用。

13. 线粒体膜上也有Ca2+转运蛋白, 在Ca2+信号的解除中有作用吗?

14. 受体酪氨酸激酶是如何被激活的?

15. 如何理解在受体酪氨酸激酶信号转导途径中IRSs 、SH 结构域的作用?

16. 鸟苷交换因子和GTP 酶激活蛋白对Ras 蛋白的活性有什么影响?

17. EGF是怎样通过Ras 进行信号级联放大的?

18. 为什么说细胞通过表面接触能够引起细胞的增殖?

19. 什么是Rho 蛋白? Rho蛋白它如何控制粘着斑的装配?

20. 举例说明信号转导途径的汇集。

21. 请根据信号转导作用的机理说明磷酸酶在细胞信号解除中的作用

答: 磷酸酶在信号解除中具有重要作用。在许多信号转导途径中, 蛋白激酶靠磷酸化作用将一些靶蛋白(酶) 激活。蛋白质的磷酸化是一种可逆的化学修饰, 所以通过蛋白激酶添加的蛋白质上的磷酸基团可通过蛋白磷酸酶的作用被除去。实验表明, 激酶与磷酸酶对底物的影响是相反的, 当磷酸化激活底物时, 可通过脱磷酸将底物失活, 反之亦然。所以, 磷酸酶在细胞内的作用与磷酸化酶一样重要。 据估计,人的基因组编码1000种以上的磷酸酶(激酶大约2000种) , 这说明磷酸酶在细胞中是非常重要的酶。如同蛋白激酶一样,某些磷酸酶是多功能的,并且能够脱去几种蛋白质中的磷酸基团。但有些磷酸酶的活性相当专一,只能将一种或两种底物中的磷酸基团脱去。象丝氨酸/苏氨酸和酪氨酸磷酸激酶一样,多数磷酸酶分为丝氨酸/苏氨酸磷酸酶和酪氨酸磷酸酶,它们只能从磷酸化的丝氨酸/苏氨酸残基或磷酸化的酪氨酸残基脱磷酸, 但不能同时从这两种类型的残基上脱磷酸。不过,有些磷酸酶既能将磷酸化的丝氨酸/苏氨酸残基上的磷酸脱去,又能从磷酸化的酪氨酸残基脱去磷酸。

6. 核糖体与核酶

1. 发现核糖体及核糖体功能鉴定的两个关键技术是什么?

2. 说明人体单倍体染色体组中四种rRNA 基因的组成、排列方式和拷贝数。

答: 在人基因组的四种rRNA 基因中, 18S、5.8S 和28S rRNA基因是串联在一起的,每个基因被间隔区隔开, 5S的rRNA 基因则是编码在另一条染色体上。

前3个基因组成一组, 分布在人的13、14、15、21、22 等5条染色体上。在间期核中, 所有这5条染色体rRNA 基因区域, 转录时聚集在一起, 形成一个核仁。

在人体单倍体染色体组中, 每组rRNA 基因有200个拷贝。每一拷贝为一个rDNA 转录单位。这3个基因是纵向串联排列在核仁组织者的DNA 上。

真核细胞核糖体的5S rRNA基因则是独立存在于一个或几个染色体上, 拷贝数达几千个。在人的细胞中, 该基因的拷贝有24000个之多, 它们串联排列在1号染色体接近末端处。

3. 根据3H 标记的尿嘧啶和放线菌素D 研究人的培养细胞前体rRNA 的合成, 推测出前体rRNA 的加工过程, 请问3H 标记的尿嘧啶和放线菌素D 各起什么作用?

答: 3H标记的尿嘧啶是追踪RNA 的, 而加入放线菌素D 是为了阻断RNA 的合成, 这样随着RNA 加工的进程, rRNA分子越来越小, 便于判断。如果不阻断RNA 合成, 新合成的45SrRNA 就会干扰判断。

在上述的研究中发现, 当人的细胞同3H 标记的尿嘧啶共培养25分钟后,被标记rRNA 的沉降系数是45S ,加入放线菌素D 阻断RNA 的合成后,标记的45S rRNA首先转变成32S 的rRNA ,随着培养时间的延长,逐渐出现被标记的28S 、18S 的rRNA 。

4. 有人用核糖体重组实验得到一些重要的结论, 你能说出一、二吗?

答: 这些结果包括以下几个方面:

①30S 亚基的蛋白质专同16S rRNA结合; 50S 亚基的蛋白质只同23S rRNA结合,如果把30S 亚基rRNA 和50S 亚基的蛋白质相混合,则不能装配成有功能的亚基。

②从不同种细菌提取30S 亚基的rRNA 和蛋白质, 可装配成有功能的30S 亚基, 这表明不存在种间差异。

③原核生物核糖体与真核生物核糖体的亚基彼此不同, 由二者的rRNA 和蛋白质重组后的核糖体没有功能。

④大肠杆菌的核糖体与玉米叶绿体核糖体亚基重组后具有功能。

⑤由于不同生物的线粒体核糖体大小不同, 由55S 到80S 不等, 而原核生物的核糖体基本稳定,所以线粒体的核糖体亚基同原核生物核糖体亚基相互交换形成的杂合核糖体没有功能。

5. 真核细胞中核糖体的合成和装配过程如何?

答: 整个过程相当复杂, 首先要合成与核糖体装配有关的蛋白质,这些蛋白质包括核糖体结构蛋白和与前体rRNA 加工有关的酶。它们都是在细胞质的游离核糖体上合成, 然后迅速集中到细胞核并在核仁区参与核糖体亚基的装配。

而组成核糖体亚基的18S rRNA、5.8 SrRNA和28S rRNA基因则是在核仁中边转录边参与核糖体亚基的装配, 5S rRNA却是在细胞核中转录后运送到核仁中参与核糖体亚基的装配。

装配过程中,45S RNA、5S RNA同蛋白质形成80S RNA颗粒,然后80S 颗粒被降解成大小两个颗粒,大颗粒为55S ,含有32S 和5S 两种RNA ,小颗粒含有20S 的前体rRNA 。然后,小颗粒中的20S RNA前体被快速降解成 18S 的rRNA ,并运送到细胞质中,即是成熟的核糖体小亚基。55S 大颗粒中的32S RNA被加工形成28S 和 5.8S 两种rRNA 成为成熟的大亚基后,被运送到细胞质中,这个过程比较慢。如果这时有mRNA 同小亚基结合的话,大亚基即可结合上去形成完整的核糖体,并进行蛋白质的合成。

6. 二十世纪六十年代初期Robert Perry发现核糖体的合成是在核仁中进行的, 请问他是如何发现的?

答: 二十世纪六十年代初期Robert Perry用紫外微光束破坏活细胞的核仁,发现破坏了核仁的细胞丧失合成rRNA 的能力,这一发现提示核仁与核糖体的形成有关。后来Perry 又发现低浓度的放线菌素D 能够抑制3H-尿嘧啶掺入rRNA 中,而不影响其他种类的RNA 合成。显微放射自显影也显示放线菌素D 能够选择性阻止核仁RNA 的合成,表明核仁与rRNA 的合成有关。

7. 原核生物蛋白质合成起始复合物形成包括哪些过程? 需要哪些因子参与?

答: 主要分为三步, 参与的因子包括起始因子1-3,以及mRNA 、转运tRNA 、GTP 等。

①30S 亚基与mRNA 的结合 mRNA不能与完整的核糖体结合,但是能够同独立存在的30S 核糖体小亚基结合。在原核生物中,30S 核糖体小亚基通过16S rRNA与mRNA 起始密码子AUG 上游的SD 序列的互补,从而与mRNA 结合。

核糖体小亚基与mRNA 的结合还需要起始因子(initiation factor. IF)的帮助,原核生物的起始因子命名为IFs ,真核生物的起始因子命名为eIFs 。原核生物有三种起始因子,其中有两种(IF1、IF3) 通过与30S 核糖体亚基的结合帮助30S 亚基与mRNA 的识别与结合。

② 第一个aa-tRNA 进入核糖体 当mRNA 与核糖体小亚基结合后,携带甲酰甲硫氨酸的tRNA 通过反密码子与mRNA 中AUG 的识别从而进入核糖体。起始tRNA 在与mRNA 形成mRNA-30S 亚基复合物之前,必须同GTP 、起始因子IF2结合,形成GTP-IF2-tRNAfMet 复合物。起始tRNA 复合物与mRNA 的AUG 密码子结合后,释放IF3。

③ 完整起始复合物的装配 一旦起始tRNA 与AUG 密码子结合,核糖体大亚基就加入到复合物中形成完整的核糖体-mRNA 起始复合物。该过程伴随GTP 的水解、IF1和IF2的释放。其中GTP 的水解可能引起核糖体构型的变化,而改变了的构型正是蛋白质合成所必需的。

8. 请详细说明多肽链延伸的过程。

答: 蛋白质合成的肽链延伸涉及四个重复的步骤∶①氨酰tRNA 进入核糖体的A 位点;②肽键形成;③转位; ④脱氨酰tRNA 释放。上述四步的循环,使肽链不断延长。在整个过程中,需要GTP 和一些延长因子的参与。

①氨酰-tRNA 进入A 位 由于起始tRNA 占据P 位点,核糖体开始接受第二个氨酰-tRNA 进入A 位点,此即为延伸的第一步。第二个氨酰-tRNA 在进入A 位点之前,必须与结合有GTP 的蛋白延伸因子结合(原核细胞中延伸因子是Tu ,真核生物则是eEF1) 。Tu 起传递作用,即将氨酰-tRNA 传递给核糖体。虽然任何氨酰-tRNA-Tu-GTP 都有可能进入A 位,但只有反密码子与A 位点密码子相匹配的tRNA 才允许进入A 位。一旦合适的氨酰-tRNA-Tu-GTP 同A 位点的密码子结合,GTP 水解,Tu-GDP 被释放。

关键字

相关信息