中国农业大学生物化学习题

本站小编 福瑞考研网/2016-12-05

生物化学习题
名词解释
糖原;半纤维素;琼脂糖;糖蛋白;糖肽键;糖苷;氨基酸pI;桑格反应;艾德曼反应;HPLC;阳离子交换剂;分配系数;肽键;多肽链;艾德曼降解;α-螺旋;β-折叠片;β-转角;二面角;Ramachandran 构象图;蛋白质一级结构;二级结构;超二级结构;三级结构;结构域;亚基;四级结构;波耳效应;蛋白质变性作用;沉降系数;免疫印迹;酶;全酶;脱辅酶;辅基;辅酶;诱导酶;多酶复合体;酶活力;酶活力单位;酶比活;米氏常数;最适pH;最适温度;可逆抑制;酶活性中心;诱导契合;共价催化;同工酶;调节酶;变构酶;酶原激活;共价调节酶;超螺旋;核小体;拓扑异构体;核酸分子杂交;核酸变性;退火;Tm;限制性内切酶;粘末端;平末端;稀有氨基酸;非蛋白质氨基酸;简单蛋白质;结合蛋白质;球蛋白/球状蛋白质;碱基;核苷;核苷酸;cAMP;DNA双螺旋结构模型要点;Chargaff 定则;DNA结构的变异性;多核苷酸链;碱基配对;碱基堆积力;A-DNA;B-DNA;Z-DNA;H-DNA;生物氧化;氧化还原电势;自由能;ATP;△G0’;△G’;高能磷酸化合物;高能键;能荷;氧化磷酸化;解偶联;磷氧比;F0F1-ATP合酶;F1-ATP酶
是非题
    链状葡萄糖成环时,不对称碳原子数发生改变。()
    糖属于碳水化合物,糖分子中的H:O比总是2:1.( )
    含不对称碳原子一定有旋光性。()
    有旋光性的物质一定含不对称碳原子。()
    己糖有16种光学异构体。()
    己醛糖有16种光学异构体。()
    糖胺就是氨基糖。()
    二羟丙酮 属于酮糖。()
    分配柱层析中,填充物就是固定相。( )
    分配柱层析中,固定相是指填充物吸附的一层不会流动的结合水。( )
    滤纸层析基于分配原理。( )
    一定条件下,某AA的Rf值为恒定的。( )
    氨基酸纸层析是基于氨基酸溶解度进行分离的一种技术。()
    阳离子交换树脂上结合有酸性基团,可以解离出阳离子。()
    pH>pI时,AA带负电,在电场中向正极移动()。
    蛋白质一级结构是指多肽链的氨基酸组成和二硫键的位置。()
    同源蛋白质是指来源于同一类生命体的蛋白质。()
    同源蛋白质之间有着共同的基本结构和生物功能。()
    镰刀型细胞贫血病的分子基础是血红蛋白α-亚基出现异常。()
    二面角是指两个相邻肽平面之间的夹角。()
    一对二面角决定了两个相邻肽单位的相对位置。()
    β-折叠片中所有肽键都参与氢键的交联。()
    SDS就是十二烷基磺酸钠。()
    只有二价铁的血红素才能结合氧。()
    肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线相似。()
    血红蛋白四级结构完整时方能执行正常输氧功能。()
    蛋白质必须具备四级结构方能执行正常功能。()
    增加二氧化碳和降低pH能降低血红蛋白对氧的亲合力。()
    血红蛋白是一种变构蛋白。()
    蛋白质混合物经凝胶过滤后,大分子先于小分子被洗脱。()
    盐析和透析均可用于蛋白质除盐。()
    羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。()
    用诱导契合理论可以解释酶催化的高效性。()
    酶的活性调节是在变构酶的作用下实现的。( )
    变构酶的Km值与普通酶的Km值不同。( )
    核酶的化学本质是核酸。( )
    共价调节酶可以将一个功能基团共价连接到另一个分子上。()
    变构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线为形曲线。()
    在细胞内环形DNA常以超螺旋状态存在,它的L值是一个常数。()
    L值相同的DNA分子属于同种DNA分子。()
    L值不同的DNA分子互为拓扑异构体。()
    核酸只有在260nm才有吸收。()
填空
    弱碱条件下,葡萄糖、    、    之间可以通过    结构相互转化。
    桑格反应试剂为    。
    艾德曼反应试剂为    。
    紫外法测定蛋白质浓度是在    。
    还原型谷胱甘肽为    肽,含有的活性基团为    。  
    3.613 helix 中的数字是指    。
    维持蛋白质三级结构的力以    键为主。
    肌红蛋白含有    辅基。
    蛋白质分离可分别根据其    性质进行。
    蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子和    有关。
    不连续电泳分离效果好是因为它同时具有    三个效应。
    DEAE-cellulose 是一种    。
    每一种酶用一个系统名称(systematic name)和一个酶分类号(enzyme classification number)表示。
    发生竞争性抑制时,酶的Vmax    ,Km    。发生非竞争性抑制时,酶的Vmax    ,Km    。反竞争性抑制时,酶的Vmax    ,Km    。   
    米氏方程表述的是    关系。
    相对专一性包括    专一性和    专一性。
    诱导契合理论是    于    年提出的。
    酶活性中心的结合位点往往决定酶的    。
    胰凝乳蛋白酶的活性中心有三个重要氨基酸残基    ;其中在酸碱催化过程中起关键作用的是    。
    酶活性调节有    等多种形式。
    胰凝乳蛋白酶原激活过程中需要切除    个    。
    除 双 螺 旋 结 构 外 , DNA 分 子 中 还有    等变异结构。
    tRNA结构特点     ,mRNA结构特点    。
    tRNA端含有    ,它是携带    的部位。
    真核细胞mRNA5’-端含有    ,3’-端含有     。
    原核细胞的一条mRNA通常可翻译成多个    。 
    核酸在     nm有特征吸收峰。
    可以用    判断核酸制品纯度。
    核酸变性后,紫外吸收    ,粘度    。
    DNA G-C%越高,Tm值越    。
问答题
    直链淀粉和支链淀粉的异同点
    写出蔗糖、乳糖、麦芽糖的结构式。写出α-D-葡萄糖、β-D-核糖、 α-甲基-D-葡萄糖苷、 α-D-果糖-6-磷酸 的环状结构式。
    重要氨基酸的特征
    AA的三字母、单字母符号
    蛋白质有哪些生物功能?
    有5 g 植物种子,经测定含氮0.06 g。问该种子蛋白质含量是多少?(%)
    蛋白质的水解产物是什么?
    为什么用紫外法能测定蛋白质含量?
    阳离子交换柱,pH=3时,中性AA、酸性AA、碱性AA,哪一种先被洗脱下来。为什么?
    蛋白质序列测定策略
    常见分析氨基酸氨基末端的方法  常见分析氨基酸羧基末端的方法
    举例说明蛋白质一级结构与功能的关系  举例说明蛋白质高级结构与功能的关系
    蛋白质胶体稳定性的原因
    凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析
    蛋白质浓缩的方法(盐析、超过滤、等电沉淀、冷冻干燥、聚乙二醇法)
    SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理
    凝胶过滤测定蛋白质分子量的原理
    有50μg 酶制剂,5分钟内催化生成了10 μmol 产物,计算:
1、 一个酶活力单位相当于多少 μg酶制剂?
2、 25mg酶制剂含多少酶活力单位?
3 、酶的比活是多少?(μmol/min.mg;U/mg)
    测定酶活力为什么要测定酶促反应初速度?
    讨论酶的作用特点。掌握酶活力计算。米氏方程的含义。
    米氏方程的推导基于何假设?如何求出米氏常数?
    三种可逆抑制时Km和Vmax的变化。
    酶实现高效催化的因素?举例说明酶催化机理。
    举例说明酶的专一性。如何测定酶的专一性?
    举例说明酶活性调节的方式。
    什麽是核酶 ?核酶是如何发现的?
    分离提纯DNA和RNA时分别应注意什麽?为什麽?
    ATP在能量交换中的作用。
    生物化学反应中标准自由能的变化与平衡常数的关系。
    什麽是呼吸链?写出线粒体电子传递链。
    如何测定电子传递链中各电子递体的顺序?
    如何理解氧化磷酸化和电子传递相偶联?
    化学渗透假说的基本要点和证据。
    线粒体穿梭的意义及类型。
 


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