358.062.1生物化学教学大纲
(供药学院本科生用)
前言
生物化学是一门重要的医药学基础课程,也是现在发展最快的学科之一,它从分子水平阐明生命现象本质,是学习、认识疾病,认识药物治病原理不可缺少的基础.同时,生物化学基础研究及其技术的发展与现代药学科学的发展具有越来越来密切的联系,呈现了巨大的应用潜力.
作为药学生,学习生物化学主要是学习与药学相关较紧密领域的知识,包括生物化学的基础理论及技术.要求掌握基本的概念,理论以及基本的实验技术操作,为今后各专业学习打下扎实的基础.
复旦大学药学院生物化学教研室
二零零零年五月
第一章绪论
目的与要求
了解生物化学的性质,任务以及与医药发展的关系
教学内容
一、生物化学的概念、内容、意义及其任务
二、生物化学与药学科学的联系
三、发展中的生物化学
四、如何学好生物化学
复习思考题
生物化学与药学有那些联系?
Biochemistry；Metabolism;Molecular biology
第二章蛋白质化学
目的与要求
一、掌握蛋白质的分子组成分子结构
二、掌握蛋白质的理化性质和分类
三、熟悉蛋白质结构与功能的关系
四、了解蛋白质分离、纯化原理
教学内容
一、蛋白质是生命的物质基础
生物功能大分子 生物学功能
二、蛋白质化学组成
1. 元素组成、基本组成单位：氨基酸
2. 氨基酸与分类
3. 氨基酸理化性质
三、蛋白质分子结构与合成原理
1．蛋白质一级结构
2．肽键、一级结构测定原理
3．蛋白质构象、二级结构、肽单位 结构域、
α－螺旋、β－折叠、三级结构、四级结构、亚基、构象类型
四、蛋白质结构与功能
1.一级结构与功能的关系
2.空间结构与功能的关系
五、蛋白质的性质
1.蛋白质分子大小
2.蛋白质变性
3.两性电离与等电点
4.胶体性质
5.沉淀反应
6.紫外吸收
六、蛋白质分离、纯化的基本原理
七、蛋白质的分类
重点与难点
1.蛋白质基本组成是氨基酸、2.一级结构中的肽键、3.肽链概念、4.蛋白质分子构象及其特点、5.α－螺旋的结构要点、6.蛋白质二级结构、7.空间结构与功能的关系、8.两性电离与等电点
复习思考题
1．氨基酸有哪些种类？各类有什么结构特点？
2．蛋白质一级结构的概念是什么？解释肽单元与酰胺平面
3．蛋白质二级结构有几种类型、各有什么特点？
4．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
5．何谓蛋白质等电点
6．区别变性与失活、变性与沉淀。
第四章核酸化学基础
目的与要求
一、熟悉核酸种类、组成及其理化性质
二、掌握DNA与RNA的结构特点
三、了解单核苷酸及其衍生物的生理功能
教学内容
一、核酸的概念和化学组成
1.核酸的基本结构单位：单核苷酸
2.核酸种类和组成 核苷酸的结构
二、核酸的分子结构
1.DNA一级结构
a.核苷酸之间连接方式
b.真核细胞染色质DNA与原核细胞DNA的结构
特点
2.DNA二级结构
a.DNA双螺旋结构模型及其要点
b.碱基互补规律（Chargaff法则）
3.RNA种类
4.RNA结构
三、核酸的理化性质
1.分子大小
2.粘度
3.紫外吸收
4.变性
5.复性和杂交
四、核酸的分离与含量测定
重点与难点
1.DNA一级结构中核苷酸连接方式
2.真核细胞DNA与原核细胞DNA一级结构特点
3.DNA二级结构：双螺旋结构模型及其要点、碱基互补规律
4.RNA分类及结构
复习思考题
1.DNA与RNA结构上有何异同点？
2.DNA双螺旋结构有何特点？
3.变性与复性的概念及其特征
第四章酶学基础
目的与要求
一、 掌握酶的概念、作用特点及影响酶促反应速度的各种因素
二、 熟悉酶的化学结构，维生素与辅酶的关系、酶结构与活性的关系
三、 了解酶的命名、分类原则
四、 了解酶学知识在临床与药学研究、应用中的作用
教学内容
一、酶是生物催化剂
1. 酶生物学意义
2. 酶作用特点
3. 分类与命名
二、酶的结构与功能
1. 酶的化学组成
2. 酶的辅助因子
3. 酶活性中心
4. 必需基团
5. 酶原激活
三、酶的作用机制
1. 酶能降低反应活化能
2. 中间复合物学说
3. 核酶
4. 抗体酶
四、酶促反应当动力学
1. 米氏方程
2. 米氏常数
3. 竞争抑制
4. 非竞争抑制
5. 反竞争抑制
五、酶的分离、提纯及活性测定
1.酶比活力 2.酶活利单位
六、寡聚酶、同工酶、诱导酶、调节酶
七、酶在医药学上的应用
重点与难点
1.酶的作用特点 2.米氏方程 3.米氏常数的意义 4.米氏常数的求法 5.几种抑制类型及其动力学特点 6.酶活力的概念
复习思考题
1. 酶的活性中心、必需基团
2. 米氏方程式及各种参数意义
3. Km值
4. 抑制剂类型有几种？各自动力学特点是什么？
第五章糖代谢
目的与要求
一、 了解糖是人体主要供能物质、糖代谢的调节
二、 掌握糖代谢的主要途径（关键酶）及其生理意义
三、 熟悉血糖的来源、去路及其溶度的调节
教学内容
一、糖的消化与吸收
二、糖的分解代谢
1.无氧分解 2.有氧分解 3.磷酸戊糖通路
三、糖原的合成与分解
1.糖原的合成
2.糖异生和Cori循环
3.糖原分解作用
4.糖原合成与糖原分解的调节
5.糖异生作用的调节
四、血糖及其调节
1.血糖来源 2.血糖去路 3.激素调节
重点与难点
1. 糖酵解、糖有氧氧化主要过程及能量生成
2. 磷酸戊糖通路的生理意义
3. 糖原合成酶与丙酮酸脱氢酶系作用特点
4. 糖异生过程中的限速酶与糖酵解限速酶
5. 糖原代谢和糖异生的调节
6. 糖酵解与有氧氧化的调节
7. 三羧酸循环特点及意义
复习思考题
1.讨论血糖的来源与去路，及维持恒定的因素
2.比较糖代谢各途径在细胞内进行的部位、产物、ATP的生成与消耗情况
3.何谓糖异生与糖原合成？
第六章生物氧化
目的与要求
一、 掌握氧化磷酸化过程中的电子传递，电子传递体的排列顺序及ATP的生成部位；
二、 熟悉ATP的作用和生成方式；
三、 了解生物氧化产能特征及氧化磷酸化的偶联与解偶联
教学内容
一、生物氧化的概念
1.生物氧化的意义
2.生物氧化的特点
二、线粒体氧化体系
1.呼吸链和电子传递系统
2.呼吸链的主要成分和作用
3.呼吸链中传递体的顺序
三、非线粒体氧化体系
1.微粒体氧化体系
2.过氧化体氧化体系
四、生物氧化与能量代谢
1.高能化合物和高能磷酸化合物
2.高能磷酸化合物ATP的形成
3.氧化还原电位与自由能
4.呼吸链中ATP形成的部位
5.氧化磷酸化作用机制
五、氧化磷酸华作用机制
1.线粒体的结构 2.氧化磷酸化作用机制
重点与难点
1.氧化磷酸化的概念
2.电子传递体的组成和排列顺序
3.电子传递体中产生ATP的部位
4.P/O比值的定义
5.三种抑制剂对氧化磷酸化的作用特点
复习思考题
1.比较NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链在组成上的异同点。
2.电子传递链中产生ATP的三个部位在何处？
3.电子传递链的抑制剂有几种?它们各作用于哪一部位？
第七章脂类代谢
目的与要求
一、 了解脂类的概念、分布、功能及其消化吸收
二、 熟悉脂肪的合成代谢及分解代谢
三、 掌握脂肪酸分解的关键步骤，熟悉分解的全过程
四、 掌握酮体的定义、酮体的生成、利用及其功能
五、 掌握胆固醇的合成原料及关键步骤，熟悉胆固醇在体内的转化
六、 掌握血浆脂蛋白的分类及其功能
七、 了解磷脂的代谢及其脂代谢紊乱疾病
教学内容
一、脂类在体内的消化和吸收
1.脂类的消化与吸收
2.类脂的消化与吸收
二、脂类的功能及其在体内的储存和运输
1.脂类在体内的储存和动员
2.脂类的运输和血浆脂蛋白
三、脂肪的代谢
1.脂肪的分解代谢
2.脂肪的合成代谢
四、类脂的代谢
1.磷脂的代谢
2.胆固醇的代谢
五、脂类代谢的调节及代谢紊乱
重点与难点
1.脂肪酸的分解代谢与合成代谢
2.酮体的生成与利用
3.胆固醇代谢
4.血浆脂蛋白的组成与功能
复习思考题
1.名词解释 营养必需脂肪酸 脂肪动员 酮体 脂肪 酸β－氧化激素敏感性脂肪酶 载脂蛋白 脂酰基载体蛋白
2.脂肪酸进入肝脏后又哪些去路
3.总结血浆甘油三酯的来源、去路
4.胆固醇及脂肪酸合成所需原料如何从糖代谢得到供应？
第八章蛋白质分解代谢
目的与要求
一、 熟悉蛋白质的营养作用、消化、吸收和腐败过程
二、 掌握氨基酸的脱氨作基作用、鸟氨酸循环
三、 熟悉α－酮酸代谢、了解个别氨基酸代谢
四、 掌握一碳单位的代谢
教学内容
一、营养素的概念和蛋白质的营养
1.氮平衡概念 2.必需氨基酸
二、蛋白质的消化、吸收和腐败
1.酶原激活
2.蛋白水解酶作用特异性
3.腐败作用
三、氨基酸的一般代谢
1.氨基酸在体内代谢大动态：氨基酸代谢库
2.氨基酸脱氨
a.氧化脱氨作用
b.转氨作用
c.联合脱氨作用
3.氨的代谢
a.氨的来源与去路
b.尿素合成：鸟氨酸循环
4.α－酮酸代谢
生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸
四、个别氨基酸的代谢
1.氨基酸脱羧作用
2.“一碳单位”代谢
a. “一碳单位”概念
b. “一碳单位”载体
c. “一碳单位”代谢的生理意义
重点与难点
1.氨基酸转氨作用
2.氨基酸联合脱氨作用及生理意义
3.鸟氨酸循环及其生理意义
4.氨基酸代谢与糖代谢、脂类代谢之间的联系
5.“一碳单位”代谢的生理意义
复习思考题
1．名词解释 氮平衡 必需氨基酸 酶原激活
2．氨基酸脱氨的几种方式及其生理意义
3．尿素循环的关键步骤及关键酶
4．写出生糖氨基酸如何转变成葡萄糖的过程(写出关键步骤和关键酶)
5．“一碳单位”代谢的生理意义是什么？
第九章 核酸代谢与蛋白质生物合成
目的与要求
一、 了解核酸代谢过程
二、 掌握遗传信息流动的中心法则、DNA复制的方式、熟悉参与DNA复制的主要酶类
三、 了解DNA损伤及其修复机制
四、 掌握RNA生物合成的特点、熟悉RNA的加工与修饰
五、 掌握遗传密码的一般特征
六、 熟悉蛋白质生物合成过程及其合成后的加工修饰
七、 了解蛋白质生物合成的调节、药物作用机制
教学内容
一、核酸的消化与吸收
二、核酸的分解代谢
核酸内切酶、核酸外切酶 嘌呤与嘧啶分解
三、核酸的合成代谢
1.核苷酸的生物合成
a.核糖的来源与5－磷酸核糖焦磷酸的生成
b.嘌呤核苷酸合成方式及嘌呤环各元素来源
c.嘧啶核苷酸合成方式及嘧啶环各元素来源
d.脱氧核糖核苷酸的合成
2.DNA的生物合成(复制)
a.DNA半保留复制
b.DNA复制过程
3.DNA修复
a.直接修复方式
b.切除修复方式
4.RNA的生物合成(转录)
a.转录
b.RNA的复制
c.基因转录的调节
d.逆转录或反向转录
四、蛋白质的生物合成
1.遗传信息传递：遗传中心法则
2.核糖核酸在蛋白质合成中的作用
a.mRNA的功能 遗传密码的基本特点
b.tRNA的功能及结构特点
c.核蛋白体与多核蛋白体
3.蛋白质生物合成的过程
a.氨基酸的活化与搬运
b.原核细胞多肽链的合成：核蛋白体循环
c.蛋白质合成后的加工、修饰及折叠
4.抗生素与某些药物对遗传信息传递过程的影响
a.干扰核苷酸合成的药物
b.影响核酸合成的药物
c.影响蛋白质生物合成的抗生素
重点与难点
1.半保留复制方式
2.RNA转录后加工
3.操纵子学说
4.真核细胞基因转录的调节
5.逆转录
6.中心法则
7.遗传密码的基本特点
复习思考题
1.什么是半保留复制，其生物学意义是什么？
2.冈埼片断
3.有哪些酶参与DNA复制？
4.原核细胞与真核细胞转录有何不同？
5.逆转录酶的作用
6.遗传信息流动方向
7.药物如何影响核酸与蛋白质的合成
第十章激素与代谢调节
目的与要求
一、 了解激素的作用特点
二、 熟悉激素作用特点
三、 熟悉细胞水平的代谢调节
教学内容
一、激素的概念及作用特点
二、激素作用原理
1.通过细胞膜受体的信息传导途径
a.膜受体－cAMP作用方式
b.膜受体－Ca2+作用模式
c.膜受体－磷脂酰肌醇作用模式
2.通过细胞内受体的信息传导作用模式
三、细胞水平代谢调节
1.酶活性的调节
a.变构调节作用
b.化学修饰调节作用
2.酶含量的调节
a.酶蛋白合成诱导和阻遏
b.酶分子的降解调节
重点与难点
1.激素通过细胞膜受体作用的各种信息传导途径
2.细胞水平代谢调节 变构调节 化学修饰调节
复习思考题
1.何谓第二信使？其种类几何？
2.简述cAMP参与信号传导的基本特点
3.举例说明酶活性的变构调节作用
理论教学安排表
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教学内容 |
学时安排 |
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绪论、蛋白质化学
核酸化学基础
酶学基础
糖代谢
生物氧化
脂类代谢
蛋白质分解代谢
核酸代谢与
蛋白质生物合成
激素与代谢调节
总学时: |
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实验教学大纲
一、蛋白质定性实验
目的要求
了解蛋白质胶体性质变性 沉淀 凝固
掌握基本定性操作
二、蛋白质定量实验－考马斯亮蓝法
目的要求
了解考马斯亮蓝法及紫外分光光度计测定原理
掌握标准曲线的制作及正确基本定量操作
熟悉72－2分光光度计的正确使用方法
三、蛋白质电泳实验－醋酸纤维薄膜电泳
目的要求
掌握电泳原理，了解常用电泳方法
掌握醋酸纤维薄膜电泳操作方法
四、酶学方法实验
目的要求
熟悉酶活性常用测定方法
掌握酶活性定量操作
1．有机磷对胆碱酯酶的抑制作用
2．肝脏谷－丙转氨酶活性测定